Unusual activities of the thioesterase domain for the biosynthesis of the polycyclic tetramate macrolactam HSAF in Lysobacter enzymogenes C3.
Unusual activities of the thioesterase domain for the biosynthesis of the polycyclic tetramate macrolactam HSAF in Lysobacter enzymogenes C3.
复制标题
DOI：
10.1021/bi2015025
复制
发表时间：
2012-01-10
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Du, Liangcheng
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lou, Lili;Chen, Haotong;Cerny, Ronald L.;Li, Yaoyao;Shen, Yuemao;Du, Liangcheng
HSAF是一种具有新作用模式的抗真菌天然产物。一种罕见的细菌迭代PKS-NRPS组装HSAF骨架。NRPS的生化特性表明，硫酯酶（TE）结构域具有蛋白酶和肽连接酶的活性。活性位点突变、圆二色光谱和TE结构的同源模建表明，TE可能具有不寻常的特征，这些特征可能导致不寻常的活性。重复PKS-NRPS存在于所有多环四酸酯大环内酰胺基因簇中，TE的异常活性可能是这种类型的杂合PKS-NRPS所共有的。
HSAF is an antifungal natural product with a new mode of action. A rare bacterial iterative PKS-NRPS assembles the HSAF skeleton. The biochemical characterization of the NRPS revealed that the thioesterase (TE) domain possesses the activities of both a protease and a peptide ligase. Active site mutagenesis, circular dichroism spectra and homology modeling of the TE structure suggested that the TE may possess uncommon features that may lead to the unusual activities. The iterative PKS-NRPS is found in all polycyclic tetramate macrolactam gene clusters, and the unusual activities of the TE may be common to this type of hybrid PKS-NRPS.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.9
作者：
Du, LC;Chen, M;Shen, B
通讯作者：
Shen, B
影响因子：
5.7
作者：
Bruner, SD;Weber, T;Stubbs, MT
通讯作者：
Stubbs, MT
影响因子：
5.1
作者：
Capon, RJ;Skene, C;Friedel, T
通讯作者：
Friedel, T
影响因子：
5.6
作者：
Samel, Stefan A.;Wagner, Bjoern;Essen, Lars-Oliver
通讯作者：
Essen, Lars-Oliver
DOI：
10.1073/pnas.011399198
发表时间：
2001-12-18
影响因子：
11.1
作者：
Tsai, SC;Miercke, LJW;Stroud, RM
通讯作者：
Stroud, RM