An asymmetry-to-symmetry switch in signal transmission by the histidine kinase receptor for TMAO.
An asymmetry-to-symmetry switch in signal transmission by the histidine kinase receptor for TMAO.
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DOI：
10.1016/j.str.2012.02.021
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发表时间：
2012-04-04
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Hendrickson, Wayne A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Moore, Jason O.;Hendrickson, Wayne A.
渗透压调节剂三甲胺-N-氧化物 (TMAO) 在水生生物中很常见，在许多细菌物种中用作呼吸的末端电子受体。用于呼吸催化的TMAO还原酶(Tor)途径由受体系统控制，该受体系统包括TMAO结合蛋白TorT、传感器组氨酸激酶TorS和反应调节剂TorR。在这里，我们研究 TorS/TorT 传感器系统，以深入了解组氨酸激酶受体信号传导的机制。我们确定了 TorS 传感器域与 apo TorT 和 TorT(TMAO) 复合物的晶体结构；我们在解决方案中描述了 TorS 传感器与 TorT 的关联；我们分析了 TMAO 与 TorT-TorS 复合物结合的热力学；我们通过 TorT/TorS/TorR 系统分析了 TMAO 的体内反应，以测试结构启发的假设。 TorS-TorT(apo) 是一种不对称 2:2 复合物，以负协同作用与 TMAO 结合，形成对称的活性激酶。
The osmoregulator trimethylamine-N-oxide (TMAO), commonplace in aquatic organisms, is used as the terminal electron acceptor for respiration in many bacterial species. The TMAO reductase (Tor) pathway for respiratory catalysis is controlled by a receptor system that comprises the TMAO-binding protein TorT, the sensor histidine kinase TorS and the response regulator TorR. Here we study the TorS/TorT sensor system to gain mechanistic insight into signaling by histidine kinase receptors. We determined crystal structures for complexes of TorS sensor domains with apo TorT and with TorT(TMAO); we characterized TorS sensor associations with TorT in solution; we analyzed the thermodynamics of TMAO binding to TorT-TorS complexes; and we analyzed in vivo responses to TMAO through the TorT/TorS/TorR system to test structure-inspired hypotheses. TorS-TorT(apo) is an asymmetric 2:2 complex that binds TMAO with negative cooperativity to form a symmetric active kinase.
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