MHCII glycosylation modulates Bacteroides fragilis carbohydrate antigen presentation.
MHCII glycosylation modulates Bacteroides fragilis carbohydrate antigen presentation.
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DOI：
10.1084/jem.20100508
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发表时间：
2011-05-09
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Cobb BA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ryan SO;Bonomo JA;Zhao F;Cobb BA
II类MHC分子上的n -链聚糖是糖抗原呈递所必需的，而不是肽抗原。n -链聚糖被认为可以保护II类主要组织相容性复合体（MHCII）分子免受蛋白水解裂解，并协助在免疫突触内排列蛋白质，但不被认为直接参与抗原呈递。在这里，我们报道缺乏天然n-聚糖复合物的抗原呈递细胞（apc）显示MHCII结合减少，并呈递来自脆弱拟杆菌的T细胞活化糖抗原（GlyAg）多糖A，而不是传统肽。缺乏天然n -聚糖的apc也不能介导glyag驱动的T细胞活化，但通常用蛋白抗原激活T细胞。使用甘露糖苷酶抑制剂kifunenine来防止复合n -聚糖形成的小鼠在免疫后无法在体内扩增glyag特异性T细胞，然而将正常糖基化的apc过性转移到这些动物体内克服了这一缺陷。我们的研究结果表明MHCII n -糖基化直接影响至少一类T细胞依赖性抗原的结合和呈递。
N-linked glycans on class II MHC molecules are required for the presentation of glycoantigens, but not peptide antigens. N-linked glycans are thought to protect class II major histocompatibility complex (MHC) molecules (MHCII) from proteolytic cleavage and assist in arranging proteins within the immune synapse, but were not thought to directly participate in antigen presentation. Here, we report that antigen-presenting cells (APCs) lacking native complex N-glycans showed reduced MHCII binding and presentation of the T cell activating glycoantigen (GlyAg) polysaccharide A from Bacteroides fragilis but not conventional peptides. APCs lacking native N-glycans also failed to mediate GlyAg-driven T cell activation but activated T cells normally with protein antigen. Mice treated with the mannosidase inhibitor kifunensine to prevent the formation of complex N-glycans were unable to expand GlyAg-specific T cells in vivo upon immunization, yet adoptive transfer of normally glycosylated APCs into these animals overcame this defect. Our findings reveal that MHCII N-glycosylation directly impacts binding and presentation of at least one class of T cell–dependent antigen.
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