Structure of soybean lipoxygenase L3 and a comparison with its L1 isoenzyme
Structure of soybean lipoxygenase L3 and a comparison with its L1 isoenzyme
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大豆脂氧合酶L3的结构及其与L1同工酶的比较
DOI：
--
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发表时间：
1997
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
M. Funk
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
E. Skrzypczak‐Jankun;L. Amzel;B. A. Kroa;M. Funk
大豆脂氧合酶同工酶 L3 代表了脂氧合酶大家族成员的 X 射线结构（R = 17%，分辨率为 2.6 Å）的第二个例子（L1 之后）。 L1 和 L3 在催化方面具有不同的特征，尽管它们具有 72% 的序列同一性（变化影响 255 个氨基酸）和相似的折叠（平均 Cα rms 偏差为 1 Å）。关键的非血红素铁位点具有与 L1 相同的特征：伪 C3v 方向的 3O 和 3N，在非结合距离处有两个氧原子（来自 Asn713 和水）。 Asn713 和 His518 战略性地位于连接铁位点与分子表面的三个空腔的交界处。 L1 和 L3 同工酶之间最明显的差异发生在这些空腔内和附近，影响它们的可及性和体积。在 L1/L3 取代中，Glu256/Thr274、Tyr409/His429 和 Ser747/Asp766 影响盐桥（L1：Glu256…His248 和 Asp490…Arg707），盐桥在 L1 中限制从两个相反方向进入铁位点。 L3 分子有一条通道穿过螺旋结构域的整个长度，从 Nt 结构域的界面（靠近 25-27 和 254-278）开始，到达 Ct 结构域的另一端（靠近 367、749）。通过使用亚油酸结合模型来说明和讨论底物结合以及 His513、His266、His776（以及附近的其他残基）的作用。这些假设为L1中催化产物（主要产生13-氢过氧化物）的严格立体特异性与L3中缺乏这种特异性（产生9-和13-氢过氧化物及其非对映异构体的混合物）提供了可能的解释。蛋白质 29:15–31, 1997。© 1997 Wiley-Liss, Inc.
Soybean lipoxygenase isoenzyme L3 represents a second example (after L1) of the X‐ray structure (R = 17% at 2.6 Å resolution) for a member of the large family of lipoxygenases. L1 and L3 have different characteristics in catalysis, although they share 72% sequence identity (the changes impact 255 amino acids) and similar folding (average Cα rms deviation of 1 Å). The critical nonheme iron site has the same features as for L1: 3O and 3N in pseudo C3v orientation, with two oxygen atoms (from Asn713 and water) at a nonbinding distance. Asn713 and His518 are strategically located at the junction of three cavities connecting the iron site with the molecule surface. The most visible differences between L1 and L3 isoenzymes occur in and near these cavities, affecting their accessibility and volume. Among the L1/L3 substitutions Glu256/Thr274, Tyr409/His429, and Ser747/Asp766 affect the salt bridges (L1: Glu256…His248 and Asp490…Arg707) that in L1 restrict the access to the iron site from two opposite directions. The L3 molecule has a passage going through the whole length of the helical domain, starting at the interface with the Nt‐domain (near 25–27 and 254–278) and going to the opposite end of the Ct‐domain (near 367, 749). The substrate binding and the role of His513, His266, His776 (and other residues nearby) are illustrated and discussed by using models of linoleic acid binding. These hypotheses provide a possible explanation for a stringent stereospecificity of catalytic products in L1 (that produces predominantly 13‐hydroperoxide) versus the lack of such specificity in L3 (that turns out a mixture of 9‐ and 13‐hydroperoxides and their diastereoisomers). Proteins 29:15–31, 1997. © 1997 Wiley‐Liss, Inc.
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