Allostery and cooperativity in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase.
Allostery and cooperativity in Escherichia coli aspartate transcarbamoylase.
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DOI：
10.1016/j.abb.2011.10.024
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发表时间：
2012-03-15
影响因子：
3.9
通讯作者：
Kantrowitz, Evan R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kantrowitz, Evan R.
关键词：
来自大肠杆菌的别构酶天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）已经成为研究的主题约50年。这种酶通过反馈抑制来控制嘧啶核苷酸生物合成的速率，并通过ATP的竞争性变构激活来帮助平衡嘧啶和嘌呤池。十二聚体酶的催化和调节组分可以独立地分离和研究。该酶的许多性质遵循Monod，Wyman Changeux变构控制模型，因此E。coli ATCase已经成为教科书上的例子。这篇评论将突出动力学，生物物理学和结构的研究，提供了一个分子水平的理解，这种酶的变构性质如何调节嘧啶核苷酸的生物合成。
The allosteric enzyme aspartate transcarbamoylase (ATCase) from Escherichia coli has been the subject of investigations for approximately 50 years. This enzyme controls the rate of pyrimidine nucleotide biosynthesis by feedback inhibition, and helps to balance the pyrimidine and purine pools by competitive allosteric activation by ATP. The catalytic and regulatory components of the dodecameric enzyme can be separated and studied independently. Many of the properties of the enzyme follow the Monod, Wyman Changeux model of allosteric control thus E. coli ATCase has become the textbook example. This review will highlight kinetic, biophysical, and structural studies which have provided a molecular level understanding of how the allosteric nature of this enzyme regulates pyrimidine nucleotide biosynthesis.
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影响因子：
4.8
作者：
Chan, RS;Sakash, JB;Kantrowitz, ER
通讯作者：
Kantrowitz, ER
影响因子：
2.9
作者：
CHANGEUX, JP;GERHART, JC;SCHACHMAN, HK
通讯作者：
SCHACHMAN, HK
影响因子：
2.9
作者：
EISENSTEIN, E;MARKBY, DW;SCHACHMAN, HK
通讯作者：
SCHACHMAN, HK
DOI：
10.1073/pnas.090087197
发表时间：
2000-05-09
影响因子：
11.1
作者：
Endrizzi, JA;Beernink, PT;Schachman, HK
通讯作者：
Schachman, HK
影响因子：
5.6
作者：
FOOTE, J;SCHACHMAN, HK
通讯作者：
SCHACHMAN, HK