Vibrational analysis of the structure of gramicidin A. I. Normal mode analysis.
Vibrational analysis of the structure of gramicidin A. I. Normal mode analysis.
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短杆菌肽结构的振动分析 A. I. 正态模式分析。
DOI：
10.1016/s0006-3495(86)83742-0
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发表时间：
1986
影响因子：
3.4
通讯作者：
S. Krimm
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
V. Naik;S. Krimm
计算了单链β 4.4和β 6.3以及双链增加-减少β 5.6、增加-减少β 7.2、增加-增加β 5.6和增加-增加β 7.2螺旋的正常模式频率，这些螺旋是短杆菌肽A结构的可能模型。计算中使用的力场是将模型多肽链结构的频率再现到约+/-5 cm-1的力场，因此预期提供这些构象之间的有意义的区别。计算预测这些β-螺旋的红外光谱和拉曼光谱存在显著差异，这表明它们应该可以从光谱中识别出来（下面的论文中显示了这种情况）。最敏感的区域是酰胺I频率，其中强红外模式、红外分裂和强拉曼模式的预测模式提供了上述结构中的每一个的特征识别。
Normal mode frequencies have been calculated for single-stranded beta 4.4 and beta 6.3 and for double-stranded increases decreases beta 5.6, increases decreases beta 7.2, increases increases beta 5.6, and increases increases beta 7.2 helices that are possible models for the structure of gramicidin A. The force field used in the calculations is one that reproduces the frequencies of model polypeptide chain structures to about +/- 5 cm-1, and is therefore expected to provide meaningful distinctions between these conformations. The calculations predict significant differences in the infrared and Raman spectra of these beta-helices, suggesting that they should be identifiable from their spectra (which is shown in the following paper to be the case). The most sensitive region is that of the amide I frequencies, where the predicted patterns of intense infrared mode, infrared splittings, and intense Raman mode provide a characteristic identification of each of the above structures.
磷脂囊泡中短杆菌肽 A 的构象：离子结合、化学修饰和脂质结构影响的圆二色性研究。
影响因子：
2.9
作者：
Wallace,BA;Veatch,WR;Blout,ER
通讯作者：
Blout,ER
5-A 通过氘-氢溶剂差中子衍射定相的短杆菌肽 A 傅立叶图。
影响因子：
3.4
作者：
Koeppe2nd,RE;Schoenborn,BP
通讯作者：
Schoenborn,BP
DOI：
--
发表时间：
1984
期刊：
International journal of peptide and protein research
影响因子：
--
作者：
Naik,VM;Krimm,S;Denton,JB;Nemethy,G;Scheraga,HA
通讯作者：
Scheraga,HA