Atomic resolution insights into curli fiber biogenesis.
Atomic resolution insights into curli fiber biogenesis.
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DOI：
10.1016/j.str.2011.05.015
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发表时间：
2011-09-07
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Matthews, Steve J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Taylor, Jonathan D.;Zhou, Yizhou;Salgado, Paula S.;Patwardhan, Ardan;McGuffie, Matt;Pape, Tillmann;Grabe, Grzegorz;Ashman, Elisabeth;Constable, Sean C.;Simpson, Peter J.;Lee, Wei-chao;Cota, Ernesto;Chapman, Matthew R.;Matthews, Steve J.
细菌以受控、非细胞毒性的方式产生称为“curli”的功能性淀粉样纤维。这些细胞外菌毛能够形成生物膜并促进致病性。了解curli生物发生对于了解微生物生活方式非常重要，并将为如何改善与疾病相关的人类淀粉样蛋白形成提供线索。 Curli 生产需要由 curli 特异性基因 (csgA-G) 编码的蛋白质。我们确定了CsgC的结构，并推导出了第一个外膜亚基易位子CsgG的结构模型。出乎意料的是，CsgC 在结构和氧化还原酶能力上都与 DsbD 的 N 端结构域相关。此外，我们表明 CsgG 属于新兴的螺旋外膜大分子输出蛋白。 CsgG 跨膜螺旋中的半胱氨酸是 CsgC 的潜在靶标，该残基的突变会影响 curli 组装。我们的研究首次为 Curli 生物发生提供了高分辨率的结构见解。 ► CsgC 与 DsbD 的氧化还原活性 N 端结构域相关 ► 外膜转运蛋白 CsgG 通过 α-螺旋寡聚物插入膜中 ► CsgG 的跨膜结构域对于孔形成和卷曲组装至关重要 ► CsgC 似乎影响 CsgG 孔行为和生物膜形成
Bacteria produce functional amyloid fibers called curli in a controlled, noncytotoxic manner. These extracellular fimbriae enable biofilm formation and promote pathogenicity. Understanding curli biogenesis is important for appreciating microbial lifestyles and will offer clues as to how disease-associated human amyloid formation might be ameliorated. Proteins encoded by the curli specific genes (csgA-G) are required for curli production. We have determined the structure of CsgC and derived the first structural model of the outer-membrane subunit translocator CsgG. Unexpectedly, CsgC is related to the N-terminal domain of DsbD, both in structure and oxido-reductase capability. Furthermore, we show that CsgG belongs to the nascent class of helical outer-membrane macromolecular exporters. A cysteine in a CsgG transmembrane helix is a potential target of CsgC, and mutation of this residue influences curli assembly. Our study provides the first high-resolution structural insights into curli biogenesis. ► CsgC is related to the redox-active N-terminal domain of DsbD ► Outer-membrane transporter CsgG inserts into the membrane via an α-helical oligomer ► The transmembrane domain of CsgG is vital for pore forming and curli assembly ► CsgC appears to affect CsgG pore behavior and biofilm formation
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影响因子：
2
作者：
Boyer, Renee R.;Sumner, Susan S.;Kniel, Kalmia E.
通讯作者：
Kniel, Kalmia E.
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
5.6
作者：
Collinson, SK;Parker, JMR;Kay, WW
通讯作者：
Kay, WW
影响因子：
4.8
作者：
Beis, K;Collins, RF;Naismith, JH
通讯作者：
Naismith, JH
影响因子：
2.8
作者：
Gibson, D. L.;White, A. P.;Kay, W. W.
通讯作者：
Kay, W. W.