Secondary structure of a core protein from pig skin proteodermatan sulfate: Cd and fourier transform ir spectroscopic studies in solution

Secondary structure of a core protein from pig skin proteodermatan sulfate: Cd and fourier transform ir spectroscopic studies in solution
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猪皮硫酸原皮素核心蛋白的二级结构:溶液中的镉和傅里叶变换红外光谱研究

DOI:
--
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发表时间:
1989
期刊:
影响因子:
2.9
通讯作者:
J. D. Gregory
J. D. Gregory
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
V. Renugopalakrishnan;S. Damle;P. Horowitz;S. Moore;T. B. Hutson;J. D. Gregory

文献摘要

参考文献

被引文献

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用圆二色谱和傅里叶变换红外光谱研究了猪皮硫酸蛋白皮肤素(PDS)38 kDa核心蛋白的二级结构。这两种技术通常都提供了关于蛋白质二级结构的互补数据。CD光谱分析表明,核心蛋白含有60%的β转角和α螺旋结构,其余为“无序”结构。FT IR数据不允许计算的子结构的定量贡献,在目前的时间,核心蛋白的整体二级结构。完整PDS的CD光谱与核心蛋白CD光谱相似。
The secondary structure of a 38 kDa core protein from pig skin proteodermatan sulfate (PDS), was investigated in solution using CD and Fourier transform (FT) ir spectroscopy. Both techniques generally have provided complementary data on the secondary structures of proteins. CD spectral analysis has shown that the core protein contains 60% β‐turn and α‐helical structures, the rest being “unordered” structure. FT ir data do not permit calculation of quantitative contributions of substructures, at the present time, to the overall secondary structure of the core protein. CD spectrum of the intact PDS is similar to the core protein CD spectrum.
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DOI: --
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