Mapping of protein-protein interaction sites in the plant-type [2Fe-2S] ferredoxin.
Mapping of protein-protein interaction sites in the plant-type [2Fe-2S] ferredoxin.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0021947
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发表时间：
2011
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Fukuyama K
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kameda H;Hirabayashi K;Wada K;Fukuyama K
了解蛋白质-蛋白质相互作用的方式对于理解生物事件至关重要。植物型 [2Fe-2S] 铁氧还蛋白 (Fd) 是一种众所周知的低氧化还原电位的小铁硫蛋白，通过特定的蛋白质-蛋白质相互作用将电子分配给各种 Fd 依赖性酶。在这里，我们根据同步加速器辐射数据，以 1.46 Å 的分辨率精修了来自蓝绿藻 Aphanothece sacrum 的重组植物型 Fd I (AsFd-I) 的晶体结构。结合修改后的氨基酸序列，我们的分析纠正了之前报道的 3D 结构；我们在活性中心附近发现了短α螺旋（67-71），该螺旋在其他植物型[2Fe-2S] Fds中是保守的。尽管不对称单元中四个分子的3D结构彼此相似，但对四个结构的详细比较揭示了构象可变的片段。不同来源的 Fd 之间的结构比较表明，AsFd-I 中可变片段的分布在其他 Fd 中高度保守，表明植物型 [2Fe-2S] Fd 中存在本质上灵活的区域。与 Fd 依赖性酶的复合物的一些结构清楚地表明蛋白质-蛋白质相互作用是通过 Fd 中的这些可变区实现的。这里描述的结果将为解释针对 Fd 依赖性酶相互作用方式的生化和突变研究提供指导。
Knowing the manner of protein-protein interactions is vital for understanding biological events. The plant-type [2Fe-2S] ferredoxin (Fd), a well-known small iron-sulfur protein with low redox potential, partitions electrons to a variety of Fd-dependent enzymes via specific protein-protein interactions. Here we have refined the crystal structure of a recombinant plant-type Fd I from the blue green alga Aphanothece sacrum (AsFd-I) at 1.46 Å resolution on the basis of the synchrotron radiation data. Incorporating the revised amino-acid sequence, our analysis corrects the 3D structure previously reported; we identified the short α-helix (67-71) near the active center, which is conserved in other plant-type [2Fe-2S] Fds. Although the 3D structures of the four molecules in the asymmetric unit are similar to each other, detailed comparison of the four structures revealed the segments whose conformations are variable. Structural comparison between the Fds from different sources showed that the distribution of the variable segments in AsFd-I is highly conserved in other Fds, suggesting the presence of intrinsically flexible regions in the plant-type [2Fe-2S] Fd. A few structures of the complexes with Fd-dependent enzymes clearly demonstrate that the protein-protein interactions are achieved through these variable regions in Fd. The results described here will provide a guide for interpreting the biochemical and mutational studies that aim at the manner of interactions with Fd-dependent enzymes.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
3
作者：
HOLDEN, HM;JACOBSON, BL;MARKLEY, JL
通讯作者：
MARKLEY, JL
影响因子：
2.9
作者：
JACOBSON, BL;CHAE, YK;HOLDEN, HM
通讯作者：
HOLDEN, HM
影响因子：
2.9
作者：
RYPNIEWSKI, WR;BREITER, DR;HOLDEN, HM
通讯作者：
HOLDEN, HM
DOI：
10.1109/access.2025.3555772
发表时间：
--
期刊：
IEEE Access
影响因子：
3.6
作者：
Jiaman Ding; Jinyuan Yin; Lianyin Jia; Xiaodong Fu; Hongbin Wang
通讯作者：
Jiaman Ding