Mechanism by which untwisting of retinal leads to productive bacteriorhodopsin photocycle states.
Mechanism by which untwisting of retinal leads to productive bacteriorhodopsin photocycle states.
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视网膜解旋导致产生高效细菌视紫红质光循环状态的机制
DOI：
10.1021/jp505818r
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发表时间：
2015
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
N. Bondar
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Wolter;M. Elstner;S. Fischer;J. C. Smith;N. Bondar
扭转视网膜光产物状态的松弛触发视网膜蛋白质中的质子偶联反应循环。鉴于拥挤的蛋白质环境中的视网膜驻留，一个关键的开放问题是视网膜松弛路径是否由固有的扭转性质的视网膜或更确切地说，由视网膜与蛋白质和水基团的相互作用。在这里，我们解决这个问题，通过执行系统的量子力学/分子力学分子动力学计算的视网膜动力学在不同的温度下，反应路径计算，并评估视网膜分子的振动指纹。结果表明，视网膜动力学和优选的几何形状对温度的复杂依赖性。随着温度的升高，视网膜二面角样本值在很大程度上取决于其内部构象能。蛋白质环境塑造视网膜松弛的能量学，并提供稳定视网膜几何形状的氢键合作伙伴。
Relaxation of the twisted-retinal photoproduct state triggers proton-coupled reaction cycle in retinal proteins. Given the crowded protein environments in which the retinal resides, a key open question is whether the retinal relaxation path is governed by the intrinsic torsional properties of the retinal or rather by the interactions of the retinal with protein and water groups. Here we address this question by performing systematic quantum mechanical/molecular mechanical molecular dynamics computations of retinal dynamics in bacteriorhodopsin at different temperatures, reaction path computations, and assessment of the vibrational fingerprints of the retinal molecule. The results demonstrate a complex dependence of the retinal dynamics and preferred geometry on temperature. As the temperature increases, the retinal dihedral angle samples values largely determined by its internal conformational energy. The protein environment shapes the energetics of retinal relaxation and provides hydrogen-bonding partners that stabilize the retinal geometry.
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反式细菌视紫红质光反应循环的新途径及其中间体的吸收光谱
DOI：
--
发表时间：
1980
期刊：
Biophysics of Structure and Mechanism
影响因子：
--
作者：
T. Iwasa;F. Tokunaga;T. Yoshizawa
通讯作者：
T. Yoshizawa
Asp85 是唯一在 M 中间体中质子化的内部天冬氨酸，以及细菌视紫红质 A 固态 13C CP-MAS NMR 研究的紫色到蓝色转变
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作者：
G. Metz;F. Siebert;Martin Engelhard
通讯作者：
Martin Engelhard
生物物理学：光感受器的休息
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64.8
作者：
L. Essen;D. Oesterhelt
通讯作者：
D. Oesterhelt
DOI：
10.1073/pnas.79.2.403
发表时间：
1982-01-01
期刊：
PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA-BIOLOGICAL SCIENCES
影响因子：
--
作者：
BRAIMAN, M;MATHIES, R
通讯作者：
MATHIES, R
影响因子：
5.7
作者：
Bondar, AN;Elstner, M;Fischer, S
通讯作者：
Fischer, S