Helix movement is coupled to displacement of the second extracellular loop in rhodopsin activation.
Helix movement is coupled to displacement of the second extracellular loop in rhodopsin activation.
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DOI：
10.1038/nsmb.1549
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发表时间：
2009-02
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
紫红质的第二个细胞外环（EL2）在其光反应性11-顺式视黄醛发色团的结合位点上形成一个帽状结构。一个关键的问题是，EL2是否形成一个可逆的门，在激活时打开，还是作为一个刚性屏障。利用固态13C NMR在视网膜发色团和EL2的β4链之间的距离测量表明，在激活后，环路从视网膜结合位点移位，并且连接EL2与跨膜螺旋H4， H5和H6的细胞外端的氢键网络发生重排。核磁共振测量进一步表明，EL2的结构变化与螺旋H5的运动和调节活化的离子锁的断裂有关。这些结果提供了视网膜异构化如何触发螺旋运动和激活这个原型G蛋白偶联受体的全面观点。
The second extracellular loop (EL2) of rhodopsin forms a cap over the binding site of its photoreactive 11-cis retinylidene chromophore. A critical question has been whether EL2 forms a reversible gate that opens upon activation or acts as a rigid barrier. Distance measurements using solid-state 13C NMR spectroscopy between the retinal chromophore and the β4 strand of EL2 show the loop is displaced from the retinal binding site upon activation, and there is a rearrangement in the hydrogen-bonding networks connecting EL2 with the extracellular ends of transmembrane helices H4, H5 and H6. NMR measurements further reveal that structural changes in EL2 are coupled to the motion of helix H5 and breaking of the ionic lock that regulates activation. These results provide a comprehensive view of how retinal isomerization triggers helix motion and activation in this prototypical G protein-coupled receptor.
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DOI：
10.1073/pnas.96.2.487
发表时间：
1999-01-19
影响因子：
11.1
作者：
Eilers, M;Reeves, PJ;Smith, SO
通讯作者：
Smith, SO
影响因子：
2.9
作者：
Furutani, Y;Shichida, Y;Kandori, H
通讯作者：
Kandori, H
影响因子：
2.9
作者：
Han, M;Groesbeek, M;Sakmar, TP
通讯作者：
Sakmar, TP
DOI：
10.1073/pnas.061632798
发表时间：
2001-04-24
影响因子：
11.1
作者：
Hwa, J;Klein-Seetharaman, J;Khorana, HG
通讯作者：
Khorana, HG
DOI：
10.1073/pnas.94.6.2322
发表时间：
1997-03-18
影响因子：
11.1
作者：
Imai, H;Kojima, D;Shichida, Y
通讯作者：
Shichida, Y