A small engineered protein lacks structural uniqueness by increasing the side-chain conformational entropy.
A small engineered protein lacks structural uniqueness by increasing the side-chain conformational entropy.
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小型工程蛋白通过增加侧链构象熵而缺乏结构独特性。
DOI：
10.1073/pnas.93.24.13583
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发表时间：
1996
影响因子：
11.1
通讯作者：
H. Nakamura
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
K. Furukawa;M. Oda;H. Nakamura
为了了解天然蛋白的结构独特性，我们设计了一个小的球形蛋白，它是c-Myb dna结合域的第三个重复序列，由54个氨基酸残基组成。这个小蛋白有三个α -螺旋，形成一个螺旋-螺旋-螺旋结构，由三个Ile残基的疏水核心维持。其中一个突变蛋白的两个隐藏的Ile （Ile-155和Ile-181）被Leu残基取代，通过13C-和15n标记的蛋白的异核磁共振谱监测显示出多种构象。侧链构象熵的增加是由于将α -螺旋上的Ile变为Leu残基而引起的，这可能导致结构独特性的缺乏。在天然蛋白质中，不仅β支链侧链的构象，而且邻近的大链侧链的构象都可以受到很大的限制，这取决于局部的主链结构。
A small globular protein, the third repeat of the c-Myb DNA-binding domain, which is composed of 54 amino acid residues, was engineered so as to understand the structural uniqueness of native proteins. This small protein has three alpha-helices that form a helix-turn-helix structure, which is maintained by the hydrophobic core with three Ile residues. One of the mutant proteins, with two of the buried Ile (Ile-155 and Ile-181) substituted with Leu residues, showed multiple conformations, as monitored by heteronuclear magnetic resonance spectroscopy for 13C- and 15N-labeled proteins. The increase in the side-chain conformational entropy, caused by changing the Ile to a Leu residue on an alpha-helix, could engender the lack of structural uniqueness. In native proteins, the conformations of not only the beta-branched side chains, but also those of the neighboring bulky side chains, can be greatly restricted, depending upon the local backbone structure.
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影响因子：
5.6
作者：
PRIVALOV, PL;MAKHATADZE, GI
通讯作者：
MAKHATADZE, GI
当间距为 i, i 4 时，酪氨酸和亮氨酸或缬氨酸之间的螺旋稳定相互作用。
影响因子：
5.6
作者：
Padmanabhan,S;Baldwin,RL
通讯作者：
Baldwin,RL
影响因子：
56.9
作者：
JENNINGS, PA;WRIGHT, PE
通讯作者：
WRIGHT, PE
影响因子：
2.9
作者：
LUMB, KJ;KIM, PS
通讯作者：
KIM, PS
DOI：
10.1073/pnas.89.6.2017
发表时间：
1992-03-15
影响因子：
11.1
作者：
BRIGGS, MS;RODER, H
通讯作者：
RODER, H