Kinetic mechanism of the reaction catalyzed by nuclear histone acetyltransferase from calf thymus.
Kinetic mechanism of the reaction catalyzed by nuclear histone acetyltransferase from calf thymus.
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小牛胸腺核组蛋白乙酰转移酶催化反应的动力学机制。
DOI：
10.1021/bi00289a004
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发表时间：
1983
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
S. Wong
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
L. Wong;S. Wong
通过初速度研究确定了小牛胸腺组蛋白乙酰转移酶A的动力学机制。在低底物浓度下的动力学模式表明，该反应通过两个半反应进行，如在乒乓路径中形成乙酰酶中间体。这种乙酰酶已被分离出来，并被发现具有化学活性。此外，辅酶A的产物抑制模式与混合乒乓机制一致。这些结果表明，从小牛胸腺乙酰转移酶A有两个单独的和独立的结合位点，一个为每两个底物。因此，为乙酰转移酶A催化反应构建的机制可以被描述为双置换，两个位点的乒乓机制。
The kinetic mechanism for calf thymus histone acetyltransferase A has been determined from the initial velocity studies. The kinetic patterns at low substrate concentrations suggest that the reaction proceeds via two half-reactions as in a ping-pong pathway with the formation of an acetyl-enzyme intermediate. Such acetyl-enzyme has been isolated and found to be chemically competent. In addition, product inhibition patterns by coenzyme A are consistent with a hybrid ping-pong mechanism. These findings indicate that the acetyltransferase A from calf thymus has two separate and independent binding sites, one for each of the two substrates. Consequently, the mechanism constructed for the acetyltransferase A catalyzed reaction may be described as a double-displacement, two-site ping-pong mechanism.
核小体、细胞核和完整细胞中组蛋白乙酰化的比较研究。
DOI：
--
发表时间：
1980
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Garcea,RL;Alberts,BM
通讯作者：
Alberts,BM
L1210 细胞腺苷激酶的动力学研究：具有双位点乒乓机制的模型酶。
影响因子：
2.9
作者：
Chang,CH;Cha,S;Brockman,RW;BennettJr,LL
通讯作者：
BennettJr,LL
组蛋白乙酰酶 A 的广泛纯化，这是在哺乳动物细胞核中检测到的主要组蛋白 N-乙酰转移酶活性。
DOI：
--
发表时间：
1980
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Belikoff,E;Wong,LJ;Alberts,BM
通讯作者：
Alberts,BM