The human asparaginase-like protein 1 hASRGL1 is an Ntn hydrolase with beta-aspartyl peptidase activity.
The human asparaginase-like protein 1 hASRGL1 is an Ntn hydrolase with beta-aspartyl peptidase activity.
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DOI：
10.1021/bi901397h
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发表时间：
2009-11-24
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Georgiou, George
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cantor, Jason R.;Stone, Everett M.;Chantranupong, Lynne;Georgiou, George
在此，我们报道了人天冬酰胺酶样蛋白1(HASRGL1)的细菌表达、纯化和酶学性质。我们提供的证据表明，hASRGL1显示出β-天冬氨酸肽酶活性，与被指定为植物型天冬酰胺酶的酶一致，到目前为止，这种酶只在植物和细菌中发现。与非哺乳动物植物型天冬酰胺酶类似，hASRGL1是一种NTN水解酶，Thr168是分子内加工和催化所必需的N端亲核试剂，通过点突变Thr168Ala取消了这两种活性，部分证实了这一点。根据本文报道的活性图谱，ASRGL1可能与蛋白质L-异天冬氨酸甲基转移酶协同作用，以减轻潜在有毒的异天冬氨酸多肽在哺乳动物大脑和其他组织中的积累。
Herein we report the bacterial expression, purification, and enzymatic characterization of the human asparaginase-like protein 1 (hASRGL1). We present evidence that hASRGL1 exhibits β-aspartyl peptidase activity consistent with enzymes designated as plant-type asparaginases, which had thus far only been found in plants and bacteria. Similar to non-mammalian plant-type asparaginases, hASRGL1 is shown to be an Ntn hydrolase for which Thr168 serves as the essential N-terminal nucleophile for intramolecular processing and catalysis, corroborated in part by abolishment of both activities through the point-mutation Thr168Ala. In light of the activity profile reported here, ASRGL1s may act synergistically with protein L-isoaspartyl methyl transferase to relieve accumulation of potentially toxic isoaspartyl peptides in mammalian brain and other tissues.
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DOI：
10.1111/j.1432-1033.2004.04254.x
发表时间：
2004-08-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
Borek, D;Michalska, K;Jaskolski, M
通讯作者：
Jaskolski, M
影响因子：
3.5
作者：
Kelo, E;Noronkoski, T;Mononen, I
通讯作者：
Mononen, I
影响因子：
5.8
作者：
Larkin, M. A.;Blackshields, G.;Higgins, D. G.
通讯作者：
Higgins, D. G.
影响因子：
14.9
作者：
Hoover, DM;Lubkowski, J
通讯作者：
Lubkowski, J
影响因子：
14.8
作者：
Kelley, Lawrence A.;Sternberg, Michael J. E.
通讯作者：
Sternberg, Michael J. E.