Direct interaction of β-dystroglycan with F-actin
Direct interaction of β-dystroglycan with F-actin
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DOI：
10.1042/bj20030808
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发表时间：
2003-10-15
影响因子：
4.1
通讯作者：
Winder, SJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen, YJ;Spence, HJ;Winder, SJ
肌营养不良聚糖是层粘连蛋白的重要跨膜粘附受体。α-肌营养不良聚糖是一种高度糖基化的细胞外蛋白，其与细胞外基质中的层粘连蛋白和β-肌营养不良聚糖的跨膜区相互作用。β-肌营养不良聚糖通过其胞质尾区与肌营养不良蛋白和肌营养不良蛋白相互作用，还与肌动蛋白细胞骨架相互作用。作为肌肉的肌营养不良蛋白-糖蛋白复合物的一部分，肌营养不良蛋白聚糖在维持肌膜完整性方面也是重要的。导致杜氏肌营养不良症的肌营养不良蛋白的突变也导致肌膜中肌营养不良蛋白聚糖的丢失，并且缺乏肌营养不良蛋白聚糖的嵌合小鼠表现出严重的肌营养不良症表型。使用酵母双杂交分析和生物化学和细胞生物学研究，我们表明，在本研究中，β-肌营养不良蛋白聚糖的胞质尾直接与F-肌动蛋白相互作用，而且，它束肌动蛋白丝，并诱导异常肌动蛋白表型时，在细胞中过表达。
Dystroglycans are essential transmembrane adhesion receptors for laminin. alpha-Dystroglycan is a highly glycosylated extracellular protein that interacts with laminin in the extracellular matrix and the transmembrane region of beta-dystroglycan. beta-Dystroglycan, via its cytoplasmic tail, interacts with dystrophin and utrophin and also with the actin cytoskeleton. As a part of the dystrophin-glycoprotein complex of muscles, dystroglycan is also important in maintaining sarcolemmal integrity. Mutations in dystrophin that lead to Duchenne muscular dystrophy also lead to a loss of dystroglycan from the sarcolemma, and chimaeric mice lacking muscle dystroglycan exhibit a severe muscular dystrophy phenotype. Using yeast two-hybrid analysis and biochemical and cell biological studies, we show, in the present study, that the cytoplasmic tail of beta-dystroglycan interacts directly with F-actin and, furthermore, that it bundles actin filaments and induces an aberrant actin phenotype when overexpressed in cells.