Source of the hepatic microsomal trans-2-enoyl CoA hydratase bifunctional protein: endoplasmic reticulum or peroxisomes.
Source of the hepatic microsomal trans-2-enoyl CoA hydratase bifunctional protein: endoplasmic reticulum or peroxisomes.
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肝微粒体反式2-烯酰辅酶A水合酶双功能蛋白的来源：内质网或过氧化物酶体。
DOI：
10.1016/0003-9861(87)90043-9
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发表时间：
1987
影响因子：
3.9
通讯作者：
Cinti,DL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ghesquier,D;Cook,L;Nagi,MN;MacAlister,TJ;Cinti,DL
本研究旨在研究微粒体双功能反式2-烯丙基辅酶a水合酶的肝脏定位。尽管在分离的肝微粒体中过氧化物酶体标记酶(酰基辅酶a氧化酶（本研究）、过氧化氢酶和尿酸氧化酶的活性较低（<10%）（L. Cook， M. N. Nagi， J. Piscatelli， T. Joseph， M. R. Prasad， D. Ghesquier, and D. L. Cinti, 1986）。物化学。生物物理学，245,24-26)，本研究的其他证据表明微粒体酶来源于过氧化物酶体。例如，微粒体水合酶活性与核糖体部分有关，而与光滑内质网无关。此外，当过氧化物酶的提取物与游离核糖体或膜结合核糖体孵卵时，观察到与每个部分的明显结合。此外，仅KCl就容易从游离核糖体和膜结合核糖体释放双功能酶，这表明结合酶不是新生蛋白。用纯化的微粒体水合酶制备的兔免疫IgG和金偶联的山羊抗兔IgG标记dehp处理的大鼠肝组织，表明双功能水合酶-过氧化物酶体细胞器存在单个亚细胞位点。
The present study was designed to investigate the hepatic localization of the microsomal bifunctionaltrans-2-enoyl CoA hydratase. Despite the low activity (<10%) of peroxisomal marker enzymes in isolated hepatic microsomes (acyl CoA oxidase (this study), catalase, and urate oxidase (L. Cook, M. N. Nagi, J. Piscatelli, T. Joseph, M. R. Prasad, D. Ghesquier, and D. L. Cinti, 1986,Arch. Biochem. Biophys.245, 24–26), additional evidence in this study suggests that the microsomal enzyme is derived from peroxisomes. For example, the microsomal hydratase activity was associated with the ribosomal fractions but not with the smooth endoplasmic reticulum. In addition, when an extract of the peroxisomal enzyme was incubated with either free ribosomes or membrane-bound ribosomes, marked binding was observed with each of the fractions. Furthermore, the ease of release of the bifunctional enzyme from both free ribosomes and membrane-bound ribosomes by only KCl suggests that the bound enzyme is not a nascent protein. Labeling of liver tissue from DEHP-treated rats with rabbit immune IgG made to the purified microsomal hydratase followed by gold conjugated goat antirabbit IgG suggested a single subcellular site for the bifunctional hydratase—the peroxisomal organelle.
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