Classical swine fever virus nonstructural protein p7 modulates infectious virus production.
Classical swine fever virus nonstructural protein p7 modulates infectious virus production.
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猪瘟病毒非结构蛋白p7调节传染性病毒的产生
DOI：
10.1038/s41598-017-13352-w
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发表时间：
2017-10-11
影响因子：
4.6
通讯作者：
Pan Z
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhao C;Shen X;Wu R;Li L;Pan Z
猪瘟病毒（CSFV）非结构蛋白p7对病毒的产生至关重要，但p7如何调节这一过程尚不清楚。在这项研究中，我们首先确定了p7与E2和NS 2的相互作用。p7和NS 2的关键结合区域均定位于两种蛋白质的第一跨膜（TM 1）结构域。在p7的TM 1区域中的三个氨基酸取代（p7 TDI 18/19/20 AAA、p7 EVV 21/22/23 AAA和p7 YFY 25/26/30 AAA）削弱了感染性病毒的产生并降低了p7与NS 2蛋白的相互作用。E2 p7加工和成熟p7，而不是E2 p7前体，是感染性病毒生产所必需的。在p7的残基1至9处具有单取代的双顺反子突变体（pSM/E2/IRES）与pSM背景下的对应物相比，表现出显著增加的感染性CSFV滴度。病毒基因组RNA拷贝的突变体表现出类似的水平相比，野生型CSFV。我们的研究结果表明，CSFV p7及其前体E2 p7调节病毒蛋白质相互作用和感染性病毒的生产，而不影响病毒RNA复制。
The classical swine fever virus (CSFV) nonstructural protein p7 is crucial for virus production, yet precisely how the p7 modulates this process is unclear. In this study, we first identified the interactions of p7 with E2 and NS2. The key binding regions of both p7 and NS2 mapped to the first transmembrane (TM1) domain of two proteins. Three amino acid substitutions in the TM1 region of p7 (p7TDI18/19/20AAA, p7EVV21/22/23AAAand p7YFY25/26/30AAA) impaired infectious virus production and reduced the interaction of p7 with the NS2 protein. The E2p7 processing and mature p7, but not the E2p7 precursor, are essential for infectious virus production. Bicistronic mutants (pSM/E2/IRES) with single substitutions at residues 1 to 9 of p7 exhibited a significantly increased infectious CSFV titer compared to their counterparts in the context of pSM. Viral genomic RNA copies of the mutants exhibited similar levels compared with the wt CSFV. Our results demonstrated that CSFV p7 and its precursor E2p7 modulate viral protein interactions and infectious virus production without influencing viral RNA replication.
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