Combining mass spectrometry and peptide arrays to profile the specificities of histone deacetylases.
Combining mass spectrometry and peptide arrays to profile the specificities of histone deacetylases.
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DOI：
10.1002/cbic.200900417
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发表时间：
2009-09-04
期刊：
影响因子：
3.2
通讯作者：
Mrksich, Milan
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gurard-Levin, Zachary A.;Kim, Joohoon;Mrksich, Milan
本文介绍了质谱法分析肽阵列在酶特异性分析中的应用。该策略用包含361个乙酰化肽的阵列来描述几种组蛋白去乙酰化酶（HDACs）的活性。这些阵列揭示了HDAC家族成员所偏爱的不同衬底。这个例子是特别相关的，因为现在用于这些酶的标签依赖分析限制了可以分析的底物范围，并且可以扰乱酶的内在活性。
This paper introduces the use of mass spectrometry to analyze peptide arrays for applications in profiling enzyme specificity. The strategy is illustrated with arrays containing 361 acetylated peptides to profile the activities of several histone deacetylases (HDACs). The arrays reveal distinct substrates that are preferred by members of the HDAC family. This example is particularly relevant because the label-dependent assays now used for these enzymes constrain the range of substrates that can be assayed and can perturb the intrinsic activities of the enzymes.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2007.03.158
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