Calmodulin dissociates the STIM1-Orai1 complex and STIM1 oligomers.
Calmodulin dissociates the STIM1-Orai1 complex and STIM1 oligomers.
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钙调蛋白可解离 STIM1-Orai1 复合物和 STIM1 寡聚物。
DOI：
10.1038/s41467-017-01135-w
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发表时间：
2017-10-19
影响因子：
16.6
通讯作者：
Shen Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li X;Wu G;Yang Y;Fu S;Liu X;Kang H;Yang X;Su XC;Shen Y
钙离子内流是钙离子进入细胞的主要途径，在细胞的各种功能中起着至关重要的作用。在这里，我们证明了钙结合钙调蛋白(Ca2+-CaM)结合到激活的STIM1的核心区。这种相互作用促进了野生型STIM1或结构性活性STIM1突变体激活Orai1通道后缓慢的钙依赖失活。我们在STIM1中定义了CaM结合部位，它毗邻STIM1-Orai1偶联区。Ca~(2+)-CaM与激活的STIM1结合后，STIM1-Orai1复合体被破坏，STIM1寡聚体也被解离。基于这些结果，我们提出了钙结合CaM调节SOCE失活的模型。
Store-operated calcium entry (SOCE) is a major pathway for calcium ions influx into cells and has a critical role in various cell functions. Here we demonstrate that calcium-bound calmodulin (Ca 2+-CaM) binds to the core region of activated STIM1. This interaction facilitates slow Ca 2+-dependent inactivation after Orai1 channel activation by wild-type STIM1 or a constitutively active STIM1 mutant. We define the CaM-binding site in STIM1, which is adjacent to the STIM1–Orai1 coupling region. The binding of Ca 2+-CaM to activated STIM1 disrupts the STIM1–Orai1 complex and also disassembles STIM1 oligomer. Based on these results we propose a model for the calcium-bound CaM-regulated deactivation of SOCE.
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影响因子：
5.5
作者：
Litjens, T;Harland, ML;Rychkov, GY
通讯作者：
Rychkov, GY
影响因子：
4.8
作者：
Liu, Yanshun;Zheng, Xunhai;Birnbaumer, Lutz
通讯作者：
Birnbaumer, Lutz
影响因子：
16.6
作者：
Maleth, Jozsef;Choi, Seok;Muallem, Shmuel;Ahuja, Malini
通讯作者：
Ahuja, Malini
DOI：
10.1073/pnas.1418852112
发表时间：
2015-05-12
影响因子：
11.1
作者：
Maus, Mate;Jairaman, Amit;Feske, Stefan
通讯作者：
Feske, Stefan
影响因子：
5.5
作者：
HOTH, M;PENNER, R
通讯作者：
PENNER, R