Cytochrome c oxidase as an electron-transport-driven proton pump: pH dependence of the reduction levels of the redox centers during turnover.
Cytochrome c oxidase as an electron-transport-driven proton pump: pH dependence of the reduction levels of the redox centers during turnover.
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细胞色素 c 氧化酶作为电子传输驱动的质子泵：周转期间氧化还原中心还原水平的 pH 依赖性。
DOI：
10.1021/bi00415a009
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
B. Malmström
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Per;P. Brzezinski;Fredriksson Po;B. Malmström
在pH 5.4-8.4范围内，测定了细胞色素氧化酶在高离子强度洗涤剂溶液中的稳态动力学参数随pH的变化。催化常数随pH值的降低而不断增加，而还原细胞色素c的特异性常数基本不变。pH值对好氧瞬态动力学的影响也进行了研究，在两种类型的实验在停流装置。在一个系列中，20倍摩尔过量的还原型细胞色素c是唯一的还原底物，而在另一个中，过量的抗坏血酸盐与介体和不同浓度的细胞色素c一起使用。在这两组中，在特定波长下监测细胞色素c、细胞色素a和CuA还原水平的时间过程。在第一类实验中，细胞色素a的再氧化比细胞色素c的氧化慢。在第二种类型中，观察到四个动力学阶段，包括长稳态。的时间过程，包括这些功能，细胞色素氧化酶作为质子泵的机械模型的基础上进行了模拟。在这个模型中，酶以两种构象存在，E1和E2。从初级电子受体到双氧还原位点的分子内电子转移仅在E2中是快速的。从E1到E2的转变由细胞色素a和CuA的还原触发。为了使转化迅速，酶还必须被双质子化。（250字处删节）
The pH dependence of the steady-state kinetic parameters of cytochrome oxidase has been determined in the pH range 5.4-8.4 with the enzyme in detergent solution at high ionic strength. The catalytic constant increases continuously with decreasing pH, whereas the specificity constant for reduced cytochrome c is essentially unchanged. The effect of pH on the aerobic transient kinetics has also been investigated in two types of experiments in a stopped-flow apparatus. In one series, a 20-fold molar excess of reduced cytochrome c was the only reducing substrate, whereas in the other an excess of ascorbate was used together with a mediator and varying concentrations of cytochrome c. In both sets the time course of the reduction levels of cytochrome c, cytochrome a, and CuA was monitored at specific wavelengths. In the first type of experiment, the reoxidation of cytochrome a was slower than cytochrome c oxidation. In the second type, four kinetic phases were observed, including a long steady state. The time courses, including these features, were simulated on the basis of a mechanistic model for cytochrome oxidase as a proton pump. In this model the enzyme exists in two conformations, E1 and E2. The intramolecular electron transfer from the primary electron acceptors to the dioxygen-reducing site is rapid in E2 only. The transition from E1 to E2 is triggered by the reduction of cytochrome a and CuA. For the conversion to be rapid, the enzyme must also be doubly protonated.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
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