Redox properties of the A-domain of the HMGB1 protein.
Redox properties of the A-domain of the HMGB1 protein.
复制标题
DOI：
10.1016/j.febslet.2008.09.061
复制
发表时间：
2008-12-10
期刊：
影响因子：
3.5
通讯作者：
Iwahara, Junji
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sahu, Debashish;Debnath, Priyanka;Takayama, Yuki;Iwahara, Junji
高迁移率 B1 (HMGB1) 蛋白在细胞内（还原）和细胞外（氧化）环境中发挥重要作用。我们对 HMGB1 A 结构域的 Cys22 和 Cys44 形成分子内二硫键的氧化还原化学进行了定量研究。使用核磁共振波谱，我们分析了谷胱甘肽和硫氧还蛋白系统中 A 结构域氧化还原反应的实时动力学，并确定了标准氧化还原电位。热力学实验表明Cys22-Cys44二硫键稳定了蛋白质的折叠状态。这些数据表明氧化的 HMGB1 即使在氧化应激下的细胞中也可能积累。
The High Mobility Group B1 (HMGB1) protein plays important roles in both intracellular (reductive) and extracellular (oxidative) environments. We have carried out quantitative investigations of the redox chemistry involving Cys22 and Cys44 of the HMGB1 A-domain, which form an intramolecular disulfide bond. Using NMR spectroscopy, we analyzed the real-time kinetics of the redox reactions for the A-domain in glutathione and thioredoxin systems, and also determined the standard redox potential. Thermodynamic experiments showed that the Cys22-Cys44 disulfide bond stabilizes the folded state of the protein. These data suggest that the oxidized HMGB1 may accumulate even in cells under oxidative stress.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.7
作者：
Sharma, D;Rajarathnam, K
通讯作者：
Rajarathnam, K
影响因子：
64.8
作者：
Ohndorf, UM;Rould, MA;Lippard, SJ
通讯作者：
Lippard, SJ
影响因子：
17.3
作者：
Clore, GM;Gronenborn, AM
通讯作者：
Gronenborn, AM
影响因子：
3.7
作者：
Hoppe, George;Talcott, Katherine E.;Sears, Jonathan E.
通讯作者：
Sears, Jonathan E.
影响因子：
14.8
作者：
Greenfield, Norma J.
通讯作者：
Greenfield, Norma J.