Hsp90 is involved in pseudorabies virus virion assembly via stabilizing major capsid protein VP5.
Hsp90 is involved in pseudorabies virus virion assembly via stabilizing major capsid protein VP5.
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Hsp90 通过稳定主要衣壳蛋白 VP5 参与伪狂犬病病毒病毒粒子组装。
DOI：
10.1016/j.virol.2020.10.013
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发表时间：
2020-11
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Liu Zheng-Fei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang Wen-Jing;Wang Ren-Qi;Li Lin-Tao;Fu Wen;Chen Huan-Chun;Liu Zheng-Fei
许多病毒利用分子伴侣热休克蛋白90（Hsp90）进行蛋白质的折叠和稳定，然而Hsp90在疱疹病毒生命周期中的作用尚不清楚。在这里，我们提供的证据表明，热休克蛋白90参与伪狂犬病病毒（PRV）的复制。病毒生长动力学分析表明，热休克蛋白90抑制剂格尔德霉素（GA）废除PRV复制后的渗透步骤。透射电子显微镜显示，热休克蛋白90的功能障碍减少了PRV核衣壳的数量。Hsp90的过表达和敲低提示Hsp90参与PRV的复制。Hsp90的功能障碍抑制PRV主要衣壳蛋白VP5的表达。免疫共沉淀和间接免疫荧光试验表明，热休克蛋白90与VP5相互作用。有趣的是，Hsp90的合作者Hsp70也与VP5相互作用，但不影响PRV的生长。最后，Hsp90的抑制导致PRV VP5以蛋白酶体依赖性方式降解。总的来说，我们的数据表明，热休克蛋白90有助于PRV病毒粒子的组装和复制，通过稳定的VP5。
Many viruses utilize molecular chaperone heat shock protein 90 (Hsp90) for protein folding and stabilization, however, the role of Hsp90 in herpesvirus lifecycle is obscure. Here, we provide evidence that Hsp90 participates in pseudorabies virus (PRV) replication. Viral growth kinetics assays show that Hsp90 inhibitor geldanamycin (GA) abrogates PRV replication at the post-penetration step. Transmission electron microscopy demonstrates that dysfunction of Hsp90 diminishes the quantity of PRV nucleocapsids. Overexpression and knockdown of Hsp90 suggest thatde novoHsp90 is involved in PRV replication. Mechanismly, dysfunction of Hsp90 inhibits PRV major capsid protein VP5 expression. Co-immunoprecipitation and indirect immunofluorescence assays indicate that Hsp90 interacts with VP5. Interestingly, Hsp70, a collaborator of Hsp90, also interacts with VP5, but doesn't affect PRV growth. Finally, inhibition of Hsp90 results in PRV VP5 degradation in a proteasome-dependent manner. Collectively, our data suggest that Hsp90 contributes to PRV virion assembly and replication via stabilization of VP5.
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