Structural biology of shared cytokine receptors.
Structural biology of shared cytokine receptors.
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DOI：
10.1146/annurev.immunol.24.021605.090616
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发表时间：
2009
影响因子：
29.7
通讯作者：
Garcia KC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang X;Lupardus P;Laporte SL;Garcia KC
细胞因子受体胞外域与配体结合的复合物的最新结构信息极大地扩展了我们对三种主要的细胞因子信号受体gp 130、γc和βc所使用的大分子拓扑结构和配体识别机制的理解。gp 130家族受体在其四螺旋束细胞因子配体上复杂地协调三个结构独特的精氨酸结合位点以组装多聚体信号传导复合物。这些组织原则作为整个gp 130细胞因子家族的拓扑蓝图。γc和βc复合物的新结构为我们展示了新的转折，例如在组装四元γc信号复合物中使用IL-2和IL-15的非标准sushi型α受体，以及在GM-CSF信号复合物中使用βc的反平行联锁二聚体。与gp 130不同的是，gp 130似乎以化学上独特的方式识别每种配体的截然不同的细胞因子表面，γ c依赖性细胞因子似乎寻找某种类似于“孔中突起”形状的识别密码，以便以相关的方式与γc结合。我们讨论了这三个共享的细胞因子受体之间的结构相似性和差异，以及跨膜信号的影响。
Recent structural information for complexes of cytokine receptor ectodomains bound to their ligands has significantly expanded our understanding of the macromolecular topology and ligand recognition mechanisms used by our three principal shared cytokine signaling receptors—gp130, γc, and βc. The gp130 family receptors intricately coordinate three structurally unique cytokine-binding sites on their four-helix bundle cytokine ligands to assemble multimeric signaling complexes. These organizing principles serve as topological blueprints for the entire gp130 family of cytokines. Novel structures of γc and βc complexes show us new twists, such as the use of a nonstandard sushi-type α receptors for IL-2 and IL-15 in assembling quaternary γc signaling complexes and an antiparallel interlocked dimer in the GM-CSF signaling complex with βc. Unlike gp130, which appears to recognize vastly different cytokine surfaces in chemically unique fashions for each ligand, the γc-dependent cytokines appear to seek out some semblance of a knobs-in-holes shape recognition code in order to engage γc in related fashions. We discuss the structural similarities and differences between these three shared cytokine receptors, as well as the implications for transmembrane signaling.
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