Single particle electron cryo-microscopy of a mammalian ion channel.
Single particle electron cryo-microscopy of a mammalian ion channel.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2014.02.005
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发表时间：
2014-08
影响因子：
6.8
通讯作者：
Cheng Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liao M;Cao E;Julius D;Cheng Y
瞬时受体电位(Trp)离子通道家族很大，功能多样，仅次于钾通道。尽管色氨酸通道在动物界占有重要地位，但多年来一直抵制结晶和结构确定。这一障碍最近被打破，当香草素受体1(TRPV1)的三维结构被单粒子电子冷冻显微镜(Cryo-EM)测定时。此外，这是第一个通过这种技术以不需要晶体的方式阐明完整膜蛋白的近原子分辨率结构的例子，展示了单粒子冷冻-EM在揭示完整膜蛋白的高分辨率结构方面的转化能力，特别是来自哺乳动物的结构。在这里，我们总结了导致这一重大突破的生物化学和低温EM方面的技术进步。
The transient receptor potential (TRP) ion channel family is large and functionally diverse, second only to potassium channels. Despite their prominence within the animal kingdom, TRP channels have resisted crystallization and structural determination for many years. This barrier was recently broken when the three-dimensional structure of the vanilloid receptor 1 (TRPV1) was determined by single particle electron cryo-microscopy (cryo-EM). Moreover, this is the first example in which the near atomic resolution structure of an integral membrane protein was elucidated by this technique and in a manner not requiring crystals, demonstrating the transformative power of single particle cryo-EM for revealing high-resolution structures of integral membrane proteins, particularly those of mammalian origin. Here we summarize technical advances, in both biochemistry and cryo-EM, that led to this major breakthrough.
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