UREA-INDUCED INACTIVATION AND DISSOCIATION OF NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE OF NEUROSPORA AND ITS REVERSAL BY SUBSTRATES
UREA-INDUCED INACTIVATION AND DISSOCIATION OF NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE OF NEUROSPORA AND ITS REVERSAL BY SUBSTRATES
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DOI：
10.1139/o73-043
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发表时间：
1973-01-01
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
KAPOOR, M
中科院分区：
文献类型：
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作者：
GROVER, AK;KAPOOR, M
NAD特异性谷氨酸脱氢酶在1.5Met 2.0M尿中无活性。催化剂的相同浓度也是活性亚单位中天然酶的浓度，并且尺寸与天然酶的细胞体积近似。如果在穿过Séphadex G-25的一个柱时，混合的水流过，则分离的亚单元重新组合，以形成原始结构。在复性过程中存在底物NADH和2-酮戊二酸Au，考虑了两次重组和再活化。[Traduit par le journal]
La glutamate déshydrogénase spécifique du NAD est partiellement inactivée par l'urée 1.5Met 2.0M. Les mêmes concentrations d'urée catalysent aussi le clivage de l'enzyme natif en sous-unités partiellement actives et dont les dimensions sont approximativement égales à la moitié de celles de l'enzyme natif. Si on enlève l'urée par passage du mélange de dénaturation à travers une colonne de Séphadex G-25, les sous-unités dissociées se recombinent pour donner la structure originale. La présence des substrats NADH et 2-oxoglutarate au cours de la renaturation, favorise considérablement le taux de réassociation et de réactivation.[Traduit par le journal]