Quercitrin, an inhibitor of Sortase A, interferes with the adhesion of Staphylococcal aureus.
Quercitrin, an inhibitor of Sortase A, interferes with the adhesion of Staphylococcal aureus.
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槲皮素，一种分选酶 A 抑制剂，干扰金黄色葡萄球菌的粘附
DOI：
10.3390/molecules20046533
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发表时间：
2015-04-13
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Wang D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Liu B;Chen F;Bi C;Wang L;Zhong X;Cai H;Deng X;Niu X;Wang D
索尔特酶A(Sortase A，SrtA)是大多数革兰氏阳性细菌的半胱氨酸转肽酶，负责将许多表面蛋白毒力因子锚定到细胞壁。SrtA突变体不能显示表面蛋白，在不影响微生物生存能力的情况下，在建立感染方面存在缺陷。在这项研究中，我们报道了一种不影响金黄色葡萄球菌生长的天然化合物-栎皮苷(Qen)，在纤维蛋白原(Fg)细胞聚集和固定化纤维连接蛋白(Fn)黏附试验中可以抑制srtA的催化活性。分子动力学模拟和突变分析表明，Qen与突变的SrtA G167A和V193A结合。这些发现表明，Qen是一种潜在的先导化合物，可用于开发新的抗金黄色葡萄球菌感染的毒力药物。
Sortase A (SrtA) is a cysteine transpeptidase of most Gram-positive bacteria that is responsible for the anchorage of many surface protein virulence factors to the cell wall layer. SrtA mutants are unable to display surface proteins and are defective in the establishment of infections without affecting microbial viability. In this study, we report that quercitrin (QEN), a natural compound that does not affect Staphylococcus aureus growth, can inhibit the catalytic activity of SrtA in fibrinogen (Fg) cell-clumping and immobilized fibronectin (Fn) adhesion assays. Molecular dynamics simulations and mutagenesis assays suggest that QEN binds to the binding sites of the SrtA G167A and V193A mutants. These findings indicate that QEN is a potential lead compound for the development of new anti-virulence agents against S. aureus infections.
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影响因子：
4.8
作者：
Ton-That, H;Mazmanian, SK;Schneewind, O
通讯作者：
Schneewind, O
影响因子：
4.8
作者：
Cheng, Alice G.;Kim, Hwan Keun;Missiakas, Dominique M.
通讯作者：
Missiakas, Dominique M.
影响因子：
5
作者：
Oh, KB;Oh, MN;Shin, J
通讯作者：
Shin, J
DOI：
10.1073/pnas.96.22.12424
发表时间：
1999-10-26
影响因子：
11.1
作者：
Ton-That, H;Liu, G;Schneewind, O
通讯作者：
Schneewind, O
影响因子：
4.8
作者：
Suree, Nuttee;Liew, Chu Kong;Clubb, Robert T.
通讯作者：
Clubb, Robert T.