Dimeric SecA couples the preprotein translocation in an asymmetric manner.
Dimeric SecA couples the preprotein translocation in an asymmetric manner.
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二聚体 SecA 以不对称方式偶联前蛋白易位
DOI：
10.1371/journal.pone.0016498
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发表时间：
2011-01-27
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Sui SF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tang Y;Pan X;Chen Y;Tai PC;Sui SF
Sec易位酶介导细菌中许多前蛋白通过内膜的翻译后易位。在起始易位步骤中，SecB通过与其受体SecA的特异性相互作用将前蛋白靶向易位酶。后者是Sec转位酶的ATP酶，其介导前蛋白通过细菌内膜中的蛋白传导通道SecYEG的翻译后转位。我们研究了大肠杆菌Sec中间体在溶液中的结构，通过负染电子显微镜观察，以探测SecA在此过程中的低聚状态。SecA二聚体和SecB之间的对称相互作用模式在proOmpA的存在下变得不对称，并且SecA原体之一主要结合SecB/proOmpA。我们的研究结果表明，在前蛋白易位过程中，SecA的两个原聚体的结构不同，可能发挥不同的作用。
The Sec translocase mediates the post-translational translocation of a number of preproteins through the inner membrane in bacteria. In the initiatory translocation step, SecB targets the preprotein to the translocase by specific interaction with its receptor SecA. The latter is the ATPase of Sec translocase which mediates the post-translational translocation of preprotein through the protein-conducting channel SecYEG in the bacterial inner membrane. We examined the structures of Escherichia coli Sec intermediates in solution as visualized by negatively stained electron microscopy in order to probe the oligomeric states of SecA during this process. The symmetric interaction pattern between the SecA dimer and SecB becomes asymmetric in the presence of proOmpA, and one of the SecA protomers predominantly binds to SecB/proOmpA. Our results suggest that during preprotein translocation, the two SecA protomers are different in structure and may play different roles.
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