Where soft matter meets living matter--protein structure, stability, and folding in the cell.
Where soft matter meets living matter--protein structure, stability, and folding in the cell.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2013.02.005
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发表时间：
2013-04
影响因子：
6.8
通讯作者：
Cheung MS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cheung MS
蛋白质是一种通过蛋白质折叠过程自组装的生物聚合物。细胞是一个拥挤的空间，蛋白质周围的大分子可以限制折叠的方式。这些拥挤的大分子也会影响具有物理延展性的蛋白质的形状和大小，或者说是具有调节作用的“柔软、粘稠”的蛋白质。在这篇综述中，我们重点介绍了粗粒度分子模拟的电子方法，这些方法能够在类细胞环境中研究蛋白质折叠。当将这些模拟结果与实验测量的蛋白质性质进行比较时，这种共同努力对蛋白质在细胞中的特定功能产生了新的想法。我们还重点介绍了计算机模拟和模拟的最新进展，包括大分子的形状、大分子之间的相互作用以及流体动力相互作用对蛋白质在高浓度蛋白质溶液和细胞质环境中的动力学和热力学的重要性。
A protein is a biopolymer that self-assembles through the process of protein folding. A cell is a crowded space where the surrounding macromolecules of a protein can limit the number of ways of folding. These crowding macromolecules can also affect the shape and the size of a physically malleable, or “soft, squishy”, protein with regulatory purposes. In this review, we focus on the in silico approaches of coarse-grained molecular simulations that enable the investigation of protein folding in a cell-like environment. When these simulation results were compared with experimentally measured properties of a protein, such joint effort has yielded new ideas on the specific function of a protein in cells. We also highlight the recent developments of computer modeling and simulations that encompass the importance of the shape of a macromolecule, the interactions between macromolecules, and the hydrodynamic interactions on the kinetics and thermodynamics of a protein in a high concentration of protein solution and in cytoplasmic environments.
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DOI：
10.1038/nsb1001-879
发表时间：
2001-10-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Ghaemmaghami, S;Oas, TG
通讯作者：
Oas, TG
影响因子：
2.9
作者：
Christiansen, Alexander;Wang, Qian;Wittung-Stafshede, Pernilla
通讯作者：
Wittung-Stafshede, Pernilla
影响因子：
5.6
作者：
Homouz, Dirar;Sanabria, Hugo;Cheung, Margaret S.
通讯作者：
Cheung, Margaret S.
影响因子：
15
作者：
O'Brien, Edward P.;Christodoulou, John;Dobson, Christopher M.
通讯作者：
Dobson, Christopher M.
影响因子：
3.4
作者：
Minton, AP
通讯作者：
Minton, AP