Strong cooperativity between subunits in voltage-gated proton channels.
Strong cooperativity between subunits in voltage-gated proton channels.
复制标题
DOI：
10.1038/nsmb.1739
复制
发表时间：
2010-01
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
电压激活的质子（HV）通道是先天性免疫反应的重要组成部分。HV通道是每个亚基具有一个质子渗透途径的二聚体蛋白质。尚不清楚HV通道如何被电压激活以及在电压激活期间亚基之间是否存在任何协同性。使用半胱氨酸可及性测量和电压钳荧光法，我们显示的数据是一致的，第四跨膜段S4的功能作为电压传感器在高压通道从玻璃海鞘。令人惊讶的是，在二聚体HV通道中，两个亚基中的S4必须移动以激活两个质子渗透途径。相反，如果防止HV亚基二聚化，则单个S4的移动足以激活亚基中的质子渗透途径。这些结果表明，在二聚体HV通道的亚基之间有很强的协同性。
Voltage-activated proton (HV) channels are essential components in the innate immune response. HV channels are dimeric proteins with one proton permeation pathway per subunit. It is not known how HV channels are activated by voltage and whether there is any cooperativity between subunits during voltage activation. Using cysteine accessibility measurements and voltage clamp fluorometry, we show data that are consistent with that the fourth transmembrane segment S4 functions as the voltage sensor in HV channels from Ciona intestinalis. Surprisingly, in a dimeric HV channel, S4 in both subunits have to move to activate the two proton permeation pathways. In contrast, if HV subunits are prevented from dimerizing, then the movement of a single S4 is sufficient to activate the proton permeation pathway in a subunit. These results suggest a strong cooperativity between subunits in dimeric HV channels.
登录
查看更多内容
影响因子：
16.2
作者：
Aggarwal, SK;MacKinnon, R
通讯作者：
MacKinnon, R
影响因子：
16.2
作者：
Larsson, HP;Baker, OS;Isacoff, EY
通讯作者：
Isacoff, EY
影响因子：
64.8
作者：
Long, Stephen B.;Tao, Xiao;MacKinnon, Roderick
通讯作者：
MacKinnon, Roderick
影响因子：
64.8
作者：
Männikkö, R;Elinder, F;Larsson, HP
通讯作者：
Larsson, HP
影响因子：
56.9
作者：
Long, SB;Campbell, EB;MacKinnon, R
通讯作者：
MacKinnon, R