Structure-specific nucleic acid recognition by L-motifs and their diverse roles in expression and regulation of the genome.
Structure-specific nucleic acid recognition by L-motifs and their diverse roles in expression and regulation of the genome.
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DOI：
10.1016/j.bbagrm.2015.02.006
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发表时间：
2015-06
影响因子：
4.7
通讯作者：
Thapar, Roopa
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Thapar, Roopa
关键词：
含有高迁移率族（HMG）结构域的蛋白质调节转录、DNA复制和重组。它们采用L形折叠并且是结构特异性DNA结合基序。在这里，我定义的L-基序超家族，包括DNA结合HMG盒蛋白和L-基序的组蛋白mRNA结合域的茎环结合蛋白（SLBP）。SLBP L-基序和HMG-盒结构域采用类似的L形折叠，具有三个α-螺旋和两个或三个小的疏水核心，以稳定整个折叠，但具有非常不同和独特的核酸识别模式。SLBP和HMG-盒L-基序的结构，动力学，蛋白质-蛋白质和核酸相互作用，以及PTM的调节的比较揭示了L-基序利用其表面的结构特异性识别核酸来调节基因表达的通用和多样的模式。
The high-mobility group (HMG) domain containing proteins regulate transcription, DNA replication and recombination. They adopt L-shaped folds and are structure-specific DNA binding motifs. Here, I define the L-motif super-family that consists of DNA-binding HMG-box proteins and the L-motif of the histone mRNA binding domain of Stem-Loop Binding Protein (SLBP). The SLBP L-motif and HMG-box domains adopt similar L-shaped folds with three α-helices and two or three small hydrophobic cores that stabilize the overall fold, but have very different and distinct modes of nucleic acid recognition. A comparison of the structure, dynamics, protein-protein and nucleic acid interactions, and regulation by PTMs of the SLBP and the HMG-box L-motifs reveals the versatile and diverse modes by which L-motifs utilize their surfaces for structure-specific recognition of nucleic acids to regulate gene expression.
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