The TOR complex 1 is a direct target of Rho1 GTPase.
The TOR complex 1 is a direct target of Rho1 GTPase.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2012.01.028
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发表时间：
2012-03-30
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Jiang, Yu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yan, Gonghong;Lai, Yumei;Jiang, Yu
酵母中的TOR复合物1（TORC 1）受各种应激条件的调节。然而，对潜在的机制知之甚少。在这项研究中，我们表明，压力影响TORC 1功能通过Rho 1，Rho家族GTPases的成员。在应激激活后，Rho 1直接与TORC 1的独特组分Kog 1结合，导致TORC 1活性下调并破坏其膜结合。这种结合还触发Tap 42 -2A磷酸酶的释放和激活，Tap 42 -2A磷酸酶是位于复合物上的TORC 1的主要效应物。雷帕霉素和咖啡因也诱导Rho 1活化。虽然这两种药物直接抑制TOR，但它们对TORC 1信号传导的影响很大程度上取决于Rho 1激活。我们的研究结果表明，TORC 1作用于Rho 1 GTdR的上游和下游，揭示了一种整合压力和营养信号以协调Rho 1介导的空间扩张和TORC 1依赖的质量增加的机制。
The TOR complex 1 (TORC1) in yeast is regulated by various stress conditions. However, the underlying mechanism is poorly understood. In this study, we show that stresses affect TORC1 function through Rho1, a member of Rho-family GTPases. Upon activation by stresses, Rho1 binds directly to Kog1, a unique component of TORC1, resulting in downregulation of TORC1 activity and disruption of its membrane association. The binding also triggers the release and activation of the Tap42-2A phosphatase, a major effector of TORC1 that resides on the complex. Rapamycin and caffeine also induce Rho1 activation. While the two agents inhibit TOR directly, their effects on TORC1 signaling are largely dependent on Rho1 activation. Our findings demonstrate that TORC1 acts both upstream and downstream of Rho1 GTPase, unveiling a mechanism that integrates stress and nutrient signals to coordinate Rho1-mediated spatial expansion and TORC1-dependent mass increase.
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