Binding of myosin subfragment-1 to F-actin.
Binding of myosin subfragment-1 to F-actin.
复制标题
肌球蛋白亚片段 1 与 F-肌动蛋白的结合。
DOI：
10.1016/0006-291x(92)92354-z
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发表时间：
1992
影响因子：
3.1
通讯作者：
Borejdo,J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Andreev,O;Borejdo,J
在水解循环的一部分中，肌球蛋白头（S1）不携带核苷酸，并与肌动蛋白丝牢固结合，形成严格的结合。在僵直状态下，S1与肌动蛋白形成1：1的复合物。然而，我们提供的证据表明，在某些条件下，S1也可以与细丝中的2个肌动蛋白单体形成复合物（Andreev，OA & Borejdo，J.（1991）Biochem. Biophys. 177，350-356）。这一观点最近受到了Carlier & Didry（Carlier，MF。& Didry，D.（1992）Biochem. Biophys. Res.Comm.183，970-974），他通过暗示F-肌动蛋白经历简单的解聚来解释我们的数据，并暗示当仅对F-形式的肌动蛋白进行评分时，我们实验中的真实的化学计量是1：1。我们在这里表明，在我们的实验条件下，不到8%的肌动蛋白解聚。此外，我们在鬼笔环肽的存在下重复了实验，并表明在这些条件下，当S1缓慢加入到固定浓度的F-肌动蛋白中时，它与F-肌动蛋白形成的复合物与快速加入时不同。这证实了我们最初的结论，即S1可以以两种不同的方式结合肌动蛋白，并表明F-actin的解聚不是导致这一发现的原因。
During a part of the hydrolytic cycle, myosin head (S1) carries no nucleotide and binds strongly to an actin filament forming a rigor bond. At saturating concentration of S1 in rigor, S1 is well known to form 1: 1 complex with actin. However, we have provided evidence that under certain conditions S1 could also form a complex with 2 actin monomers in a filament (Andreev, OA & Borejdo, J.(1991) Biochem. Biophys. Res. Comm. 177, 350–356). This view was recently challenged by Carlier & Didry (Carlier, MF. & Didry, D.(1992) Biochem. Biophys. Res. Comm. 183, 970–974) who interpreted our data by suggesting that F-actin underwent a simple depolymerization and implied that, when only actin in the F-form was scored, the real stoichiometry in our experiments was 1: 1. We show here that under conditions of our experiments less than 8% of actin was depolymerized. Moreover, we have repeated the experiments in the presence of phalloidin and show that under these conditions too, when S1 was added slowly to a fixed concentration of F-actin, it formed a different complex with F-actin than when it was added quickly. This confirms our original conclusion that S1 can bind actin in two different ways and shows that depolymerization of F-actin is not responsible for this finding.
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1991
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