Ser/Thr motifs in transmembrane proteins: conservation patterns and effects on local protein structure and dynamics.
Ser/Thr motifs in transmembrane proteins: conservation patterns and effects on local protein structure and dynamics.
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DOI：
10.1007/s00232-012-9452-4
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发表时间：
2012-11
影响因子：
2.4
通讯作者：
Bondar, Ana-Nicoleta
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
del Val, Coral;White, Stephen H.;Bondar, Ana-Nicoleta
关键词：
我们结合系统的生物信息学分析和分子动力学模拟来评估膜蛋白中Ser和Thr基序的保守模式，以及这些基序对α-螺旋跨膜（TM）片段的结构和动力学的影响。我们发现β-barrel TM蛋白中经常存在Ser/Thr基序。至少有一个Ser/Thr基序存在于几乎一半的α-螺旋蛋白质序列中。广泛的生物信息学分析和蛋白质结构的检查，导致识别的分子转运蛋白与显着数量的丝氨酸/苏氨酸基序内的TM区域。考虑到在膜疏水核心中掩埋多个Ser/Thr基团的能量惩罚，观察具有多个膜嵌入的Ser/Thr的转运蛋白是有趣的，并提出了多个Ser/Thr的存在如何影响蛋白质局部结构和动力学的问题。四种不同的含Ser模型TM肽的分子动力学模拟表明，骨架氢键的膜埋的Ser/Thr羟基基团可以显着改变当地的螺旋结构和动力学。位于膜界面附近的丝氨酸基团可以与溶剂水而不是蛋白质骨架形成氢键，从而增强肽的局部溶剂化。
We combined systematic bioinformatics analyses and molecular dynamics simulations to assess the conservation patterns of Ser and Thr motifs in membrane proteins, and the effect of such motifs on the structure and dynamics of α-helical transmembrane (TM) segments. We find that Ser/Thr motifs are often present in β-barrel TM proteins. At least one Ser/Thr motif is present in almost half of the sequences of α-helical proteins analyzed here. The extensive bioinformatics analyses and inspection of protein structures led to the identification of molecular transporters with noticeable numbers of Ser/Thr motifs within the TM region. Given the energetic penalty for burying multiple Ser/Thr groups in the membrane hydrophobic core, the observation of transporters with multiple membrane-embedded Ser/Thr is intriguing and raises the question of how the presence of multiple Ser/Thr affects protein local structure and dynamics. Molecular dynamics simulations of four different Ser-containing model TM peptides indicate that backbone hydrogen bonding of membrane-buried Ser/Thr hydroxyl groups can significantly change the local structure and dynamics of the helix. Ser groups located close to the membrane interface can hydrogen bond to solvent water instead of protein backbone, leading to an enhanced local solvation of the peptide.
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