Detection of a beta-parvalbumin isoform in the mammalian inner ear.
Detection of a beta-parvalbumin isoform in the mammalian inner ear.
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检测哺乳动物内耳中的 β-小清蛋白亚型。
DOI：
10.1006/bbrc.1995.2444
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发表时间：
1995
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Thalmann,R
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Thalmann,I;Shibasaki,O;Comegys,TH;Henzl,MT;Senarita,M;Thalmann,R
在豚鼠的柯蒂氏器官（听觉感受器）中检测到了一种小型酸性钙结合蛋白（CBP-15）。表观分子量 (15,000) 和极低的等电点 (pI ≍3.1) 表明 CBP-15 是 β-小清蛋白亚型。与这一假设一致，CBP-15 与称为癌调节蛋白的哺乳动物癌胎小清蛋白表现出极高的同源性。现已获得 CBP-15 N 末端三分之一的 30 个残基的序列数据。在所有 30 个位置均观察到与癌调节蛋白的同一性。这一发现可能需要修改以下假设：出生后的哺乳动物在肌肉和非肌肉环境中都使用单一 α-小清蛋白亚型。
A small, acidic calcium-binding protein (CBP-15) has been detected in the guinea pig organ of Corti, the auditory receptor organ. The apparent molecular weight (15,000) and very low isoelectric point (pI ≍3.1) suggest that CBP-15 is a β-parvalbumin isoform. Consistent with this hypothesis, CBP-15 exhibits extreme homology to the mammalian oncofetal parvalbumin called oncomodulin. Sequence data have now been obtained for 30 residues in the N-terminal third of CBP-15. Identity with oncomodulin is observed at all 30 positions This finding could necessitate revision of the assumption that postnatal mammals utilize a single α-parvalbumin isoform in muscle and nonmuscle settings alike.