Changes in quaternary structure in the signaling mechanisms of PAS domains.
Changes in quaternary structure in the signaling mechanisms of PAS domains.
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DOI：
10.1021/bi801254c
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发表时间：
2008-11-18
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Moffat, Keith
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ayers, Rebecca A.;Moffat, Keith
日本慢生根瘤菌的FixL是一种PAS感受器蛋白，其中两个PAS结构域共价连接到一个组氨酸激活区，负责以氧依赖的方式调节固氮。更多的C-末端PAS结构域，标记为bjFixLH，包含一种血红素辅因子，它结合一氧化碳和氧等双原子分子，并作为双组分信号系统的一部分调节FixL组氨酸激酶的活性。我们在一个新的空间群(P1)中给出了铁、脱氧和一氧化碳结合的bjFixLh的结构，并以比以前获得的更高的分辨率(1.5-1.8ó)给出了这些结构。有趣的是，bjFixLh可以在同一结晶溶液中形成两种不同的二聚体(在P1和R32晶型中)，其中一个二聚体中的单体相对于第二个二聚体旋转约175°。这表明PAS单体是可塑性的，两个完全不同的四元结构在自由能上非常相似。我们使用螺旋旋转分析对所有PAS四元结构进行了定量的配对比较，确定了PAS单体采用的五种不同的相对取向。我们得出结论，PAS单体的排列是上下文相关的，并且可能根据PAS结构域是孤立的还是全长蛋白质的一部分而不同。结构上的同源残基组成一个保守的二聚体界面。利用网络分析，我们发现PAS二聚体界面的结构是连续的，而不是模块化的：组成界面的残基网络是强连接的。连续的二聚体界面与低的二聚体-单体解离平衡常数相一致。最后，我们定量了一氧化碳与bjFixLH二聚体结合引起的四元结构变化，其中单体相对于彼此旋转高达~2度。我们将这些变化与其他二聚体PAS结构域中的变化联系起来，并讨论了四级结构变化在PAS传感器蛋白的信号机制中的作用。
FixL from Bradyrhizobium japonicum is a PAS sensor protein in which two PAS domains covalently linked to a histidine kinase domain are responsible for regulating nitrogen fixation in an oxygen-dependent manner. The more C-terminal PAS domain, denoted bjFixLH, contains a heme cofactor that binds diatomic molecules such as carbon monoxide and oxygen and regulates the activity of the FixL histidine kinase as part of a two-component signaling system. We present the structures of ferric, deoxy, and carbon monoxide-bound bjFixLH in a new space group (P1) and at higher resolutions (1.5-1.8Å) than those previously obtained. Interestingly, bjFixLH can form two different dimers (in P1 and R32 crystal forms) in the same crystallization solution, where the monomers in one dimer are rotated ~175° relative to the second. This suggests that PAS monomers are plastic and that two quite distinct quaternary structures are closely similar in free energy. We use screw rotation analysis to carry out a quantitative pairwise comparison of all PAS quaternary structures, which identifies five different relative orientations adopted by isolated PAS monomers. We conclude that PAS monomer arrangement is context-dependent and could differ depending on whether the PAS domains are isolated or are part of a full-length protein. Structurally homologous residues comprise a conserved dimer interface. Using network analysis, we find that the architecture of the PAS dimer interface is continuous rather than modular: the network of residues comprising the interface is strongly connected. A continuous dimer interface is consistent with the low dimer-monomer dissociation equilibrium constant. Finally, we quantitate quaternary structural changes induced by carbon monoxide binding to a bjFixLH dimer, in which monomers rotate by up to ~2 degrees relative to each other. We relate these changes to those in other dimeric PAS domains and discuss the role of quaternary structural changes in the signaling mechanisms of PAS sensor proteins.
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影响因子：
2.9
作者：
Gong, WM;Hao, B;Chan, MK
通讯作者：
Chan, MK
影响因子：
64.8
作者：
HUANG, ZJ;EDERY, I;ROSBASH, M
通讯作者：
ROSBASH, M
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
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通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.8
作者：
GILLESGONZALEZ, MA;DITTA, GS;HELINSKI, DR
通讯作者：
HELINSKI, DR
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL