Advances in NMR structures of integral membrane proteins.
Advances in NMR structures of integral membrane proteins.
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DOI：
10.1016/j.sbi.2013.05.002
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发表时间：
2013-08
影响因子：
6.8
通讯作者：
Choe S
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Maslennikov I;Choe S
整合膜蛋白（IMP）在细胞与环境的通讯中起着重要作用。它们的结构对于我们理解信号传导的分子机制和药物设计至关重要，但它们在蛋白质结构数据库中仍然严重不足。除了X射线晶体学，溶液核磁共振是结构生物学的主要工具。在这里，我们回顾了最近报道的溶液NMR结构的多面体IMP和讨论的新方法，这是在这些研究的过程中开发的，以克服该领域的障碍。无细胞蛋白质表达、组合同位素标记、共振分配和结构数据收集的进展大大加速了溶液NMR测定IMP结构。此外，新型膜模拟介质使得在天然脂质环境中测定IMP的溶液NMR结构成为可能。
Integral membrane proteins (IMPs) play a central role in cell communication with the environment. Their structures are essential for our understanding of the molecular mechanisms of signaling and for drug design, yet they remain badly underrepresented in the protein structure databank. Solution NMR is, aside from X-ray crystallography, the major tool in structural biology. Here we review recently reported solution NMR structures of polytopic IMPs and discuss the new approaches, which were developed in the course of these studies to overcome barriers in the field. Advances in cell-free protein expression, combinatorial isotope labeling, resonance assignment, and collection of structural data greatly accelerated IMP structure determination by solution NMR. In addition, novel membrane-mimicking media made possible determination of solution NMR structures of IMPs in a native-like lipid environment.
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影响因子：
2.9
作者：
Kroncke, Brett M.;Horanyi, Peter S.;Columbus, Linda
通讯作者：
Columbus, Linda
DOI：
10.1016/j.pnmrs.2009.07.002
发表时间：
2009-11-01
影响因子：
6.1
作者：
Kim, Hak Jun;Howell, Stanley C.;Van Horn, Wade D.;Jeon, Young Ho;Sanders, Charles R.
通讯作者：
Sanders, Charles R.
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
影响因子：
56.9
作者：
Hiller, Sebastian;Garces, Robert G.;Wagner, Gerhard
通讯作者：
Wagner, Gerhard
影响因子：
2.7
作者：
Hefke, Frederik;Bagaria, Anurag;Guentert, Peter
通讯作者：
Guentert, Peter