A partially folded structure of amyloid-beta(1-40) in an aqueous environment.
A partially folded structure of amyloid-beta(1-40) in an aqueous environment.
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2011.06.133
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发表时间：
2011-07-29
影响因子：
3.1
通讯作者：
Ramamoorthy, Ayyalusamy
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Vivekanandan, Subramanian;Brender, Jeffrey R.;Lee, Shirley Y.;Ramamoorthy, Ayyalusamy
Aβ1-40肽的聚集与阿尔茨海默氏病的细胞外斑块的发展相关，而先前的研究通常表明Aβ1-40在溶液中很大程度上是无效的，我们表明Aβ1-40可以在该结构中均置于螺母310，而Aβ1-40可以折叠。 INI由于聚集疏水性残留物已预计是淀粉样蛋白原纤维生成中的至关重要的中间体，此处介绍的结构为Aβ1-40纤维生成中早期事件的投资提供了新的目标。
Aggregation of the Aβ1-40 peptide is linked to the development of extracellular plaques characteristic of Alzheimer’s disease. While previous studies commonly show the Aβ1-40 is largely unstructured in solution, we show that Aβ1-40 can adopt a compact, partially folded structure. In this structure, the central hydrophobic region of the peptide forms a 310 helix from H13 to D23 and the N- and C-termini collapse against the helix due to the clustering of hydrophobic residues. Helical intermediates have been predicted to be crucial on-pathway intermediates in amyloid fibrillogenesis, and the structure presented here presents a new target for investigation of early events in Aβ1-40 fibrillogenesis.
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