The structure of the kinesin-1 motor-tail complex reveals the mechanism of autoinhibition.
The structure of the kinesin-1 motor-tail complex reveals the mechanism of autoinhibition.
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DOI：
10.1126/science.1204824
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发表时间：
2011-08-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kozielski F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kaan HY;Hackney DD;Kozielski F
当不运输货物时，驱动蛋白-1通过尾部区域与马达结构域的结合而被自身抑制，但抑制机制尚不清楚。我们报告了一个马达结构域二聚体的晶体结构与其尾部结构域在2.2 nm处的复合物，并将其与单独的马达结构域在2.7 nm处的结构进行了比较。这些结构表明，无论是诱导的构象变化，也没有空间位阻是抑制的原因。相反，除了卷曲螺旋之外，尾部在第二位置处交联马达结构域。通过在两个位置处交联，这种“双重锁定”防止运动域的运动，运动域是使颈连接体脱离并释放ADP所需的。这种自抑制机制可以扩展到其他一些驱动蛋白。
When not transporting cargo, kinesin-1 is autoinhibited by binding of a tail region to the motor domains, but the mechanism of inhibition is unclear. We report the crystal structure of a motor domain dimer in complex with its tail domain at 2.2 Å and compare it with a structure of the motor domain alone at 2.7 Å. These structures indicate that neither an induced conformational change nor steric blocking is the cause of inhibition. Instead, the tail cross-links the motor domains at a second position, in addition to the coiled-coil. This ‘double lockdown’, by cross-linking at two positions, prevents the movement of the motor domains that is needed to undock the neck linker and release ADP. This autoinhibition mechanism could extend to some other kinesins.
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DOI：
10.1073/pnas.0803575105
发表时间：
2008-07-01
影响因子：
11.1
作者：
Dietrich, Kristen A.;Sindelar, Charles V.;Rice, Sarah E.
通讯作者：
Rice, Sarah E.
影响因子：
4.8
作者：
Hahlen, Katrin;Ebbing, Bettina;Woehlke, Guenther
通讯作者：
Woehlke, Guenther
影响因子：
2.9
作者：
Cheng, JQ;Jiang, W;Hackney, DD
通讯作者：
Hackney, DD
影响因子：
64.8
作者：
Rice, S;Lin, AW;Vale, RD
通讯作者：
Vale, RD
影响因子：
64.5
作者：
Kozielski, F;Sack, S;Mandelkow, E
通讯作者：
Mandelkow, E