Lipid modification of proteins through sortase-catalyzed transpeptidation.
Lipid modification of proteins through sortase-catalyzed transpeptidation.
复制标题
通过分类酶催化的转肽对蛋白质的脂质修饰。
DOI：
10.1021/ja806779e
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发表时间：
2008-12-03
影响因子：
15
通讯作者：
Ploegh, Hidde L.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Antos, John M.;Miller, Gwenn M.;Grotenbreg, Gijsbert M.;Ploegh, Hidde L.
描述了一种通用的化学酶方法，用于将脂类定点附着到蛋白质底物上。索尔特酶A被用来将短的脂类修饰的寡甘氨酸肽添加到具有五个氨基酸的索尔特酶A识别序列(LPETG)的蛋白质底物的C末端。我们展示了以优异的产率(60-90%)附着一系列疏水修饰，包括一个简单的步骤来去除反应后的索尔特酶。使用这些程序制备的脂蛋白随后被证明以脂尾依赖的方式与哺乳动物细胞结合，并定位于质膜和内小体。
A general chemoenzymatic method for the site-specific attachment of lipids to protein substrates is described. Sortase A is used to append short lipid-modified oligoglycine peptides to the C terminus of protein substrates bearing a five amino acid sortase A recognition sequence (LPETG). We demonstrate the attachment of a range of hydrophobic modifications in excellent yield (60–90%), including a simple step for removing the sortase enzyme post-reaction. Lipoproteins prepared using these procedures were subsequently shown to associate with mammalian cells in a lipid tail-dependent fashion, and localized to the plasma membrane and endosomes.
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