Resonance assignments and secondary structure prediction of the As(III) metallochaperone ArsD in solution.
Resonance assignments and secondary structure prediction of the As(III) metallochaperone ArsD in solution.
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DOI：
10.1007/s12104-010-9279-9
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发表时间：
2011-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Stemmler TL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ye J;He Y;Skalicky J;Rosen BP;Stemmler TL
ArsD是一种金属伴侣，可将As（III）传递给ArsA atp酶，ArsA atp酶是由大肠杆菌质粒R773的arsRDABC操纵子编码的ArsAB泵的催化亚基。保守的ArsD半胱氨酸残基（Cys12、Cys13和Cys18）构建了该蛋白的As（III）结合位点，但对这种砷结合的整体结构了解尚不清楚。我们已经获得了ArsD的核磁共振分配，作为探测蛋白质结构变化的起点，这些变化发生在类金属结合和与ArsA形成络合物的反应中。预测的ArsD溶液结构与最近发表的晶体结构结果一致。
ArsD is a metallochaperone that delivers As(III) to the ArsA ATPase, the catalytic subunit of the ArsAB pump encoded by the arsRDABC operon of Escherichia coli plasmid R773. Conserved ArsD cysteine residues (Cys12, Cys13 and Cys18) construct the As(III) binding site of the protein, however a global structural understanding of this arsenic binding remains unclear. We have obtained NMR assignments for ArsD as a starting point for probing structural changes on the protein that occur in response to metalloid binding and upon formation of a complex with ArsA. The predicted solution structure of ArsD is in agreement with recently published crystallographic structural results.
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影响因子：
5.6
作者：
WISHART, DS;SYKES, BD;RICHARDS, FM
通讯作者：
RICHARDS, FM
影响因子：
2.9
作者：
Ye, Jun;Ajees, A. Abdul;Rosen, Barry P.
通讯作者：
Rosen, Barry P.
影响因子：
2.7
作者：
DELAGLIO, F;GRZESIEK, S;BAX, A
通讯作者：
BAX, A
DOI：
10.1073/pnas.0603974103
发表时间：
2006-10-17
影响因子：
11.1
作者：
Lin, Yung-Feng;Walmsley, Adrian R.;Rosen, Barry P.
通讯作者：
Rosen, Barry P.
影响因子：
4.8
作者：
Lin, Yung-Feng;Yang, Jianbo;Rosen, Barry P.
通讯作者：
Rosen, Barry P.