Binding Interaction of Xanthoxylin with Bovine Serum Albumin
Binding Interaction of Xanthoxylin with Bovine Serum Albumin
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黄木精与牛血清白蛋白的结合相互作用
DOI：
10.1007/s10953-009-9385-4
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发表时间：
2009-02
影响因子：
1.2
通讯作者：
Zhang, Xin-Bo
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ni, Shou-Hai;Liang, Hong;Wen, Mao-Gui;Tian, Jian-Niao;Bian, He-Dong;Huang, Yong-Lin;Zhang, Xin-Bo
三种独立的技术已被用来研究牛血清白蛋白（BSA）和花椒素（XT）之间的相互作用。紫外-可见吸收光谱测定结果表明，XT-BSA复合物的结合常数K =1.01× 105 L·mol-1。采用同步荧光和傅里叶变换红外光谱（FT-IR）等技术研究了XT与BSA结合的结构效应。FT-IR实验表明，复合物中α-螺旋的含量从50.2%减少到48.1%，β-折叠的含量从32.9%增加到36.9%。此外，XT与蛋白质的位点I结合，色氨酸残基与XT之间的距离为2.07 nm。
Three independent techniques have been used to investigate the interaction between bovine serum albumin (BSA) and xanthoxylin (XT). UV-Vis absorption spectroscopy measurements showed that there is a XT-BSA complex formed with an overall binding constant ofK=1.01×105L⋅mol−1. Spectroscopic techniques including synchronous fluorescence and Fourier transform infrared (FT-IR) were used to assess the structural effects of XT binding on BSA. The FT-IR experiments showed that there is a decrease of the amount ofα-helix from 50.2 to 48.1% and an increase of theβ-sheet from 32.9 to 36.9% in the XT-BSA complex. In addition, XT binds to site I of the protein with a distance of 2.07 nm between tryptophan residues and XT.
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DOI：
10.1016/j.saa.2004.11.019
发表时间：
2005-10
期刊：
Spectrochimica acta. Part A, Molecular and biomolecular spectroscopy
影响因子：
--
作者：
Fei Tan;M. Guo;Qin Yu
通讯作者：
Fei Tan;M. Guo;Qin Yu
影响因子：
2.9
作者：
CONGDON, RW;MUTH, GW;SPLITTGERBER, AG
通讯作者：
SPLITTGERBER, AG
影响因子：
2
作者：
I. Mignot;N. Presle;F. Lapicque;C. Monot;R. Dropsy;P. Netter
通讯作者：
I. Mignot;N. Presle;F. Lapicque;C. Monot;R. Dropsy;P. Netter
影响因子：
0.9
作者：
O. Sǐnanoğlu;Andrew G. DeRocco
通讯作者：
O. Sǐnanoğlu;Andrew G. DeRocco
影响因子：
4.9
作者：
VANDERSCHYF, CJ;DEKKER, TG;SNYCKERS, FO
通讯作者：
SNYCKERS, FO