E. coli SSB tetramer binds the first and second molecules of (dT)(35) with heat capacities of opposite sign.
E. coli SSB tetramer binds the first and second molecules of (dT)(35) with heat capacities of opposite sign.
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DOI：
10.1016/j.bpc.2011.05.005
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发表时间：
2011-11
影响因子：
3.8
通讯作者：
Lohman TM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kozlov AG;Lohman TM
我们以前已经表明，形成1：1完全包裹的E。coli SSB四聚体的结合热容量（ΔCP）随温度的升高而变化。在这里，我们研究SSB结合较短的寡脱氧核苷酸（（DX）35），以探测这种效果是否需要结合一个或两个（DX）35分子每个SSB四聚体。我们发现（dX）35的第一个分子的ΔCP总是负的。然而，随着第二个（dX）35结合的温度升高，ΔCP从负到正的符号反转发生。第二个（dX）35的ΔCP的这种惊人行为似乎与ssDNA-SSB复合物内的构象变化有关，这些构象变化是形成完全包裹的（SSB）65结合模式所必需的。这些结果也强调了大分子相互作用的结合热容量有多个起源，不能简单地在检查静态结构的基础上理解。
We have previously shown that formation of a 1:1 fully wrapped complex of E. coli SSB tetramer with (dT)70 displays a temperature-dependent sign reversal of the binding heat capacity (ΔCP). Here we examine SSB binding to shorter oligodeoxynucleotides ((dX)35) to probe whether this effect requires binding of one or two (dX)35 molecules per SSB tetramer. We find that the ΔCP for the first molecule of (dX)35 is always negative. However, a sign reversal of ΔCP from negative to positive occurs with increasing temperature for binding of the second (dX)35. This striking behavior of ΔCP for the second (dX)35 appears linked to conformational changes within the ssDNA-SSB complex that are required to form a fully wrapped (SSB)65 binding mode. These results also underscore that binding heat capacities of macromolecular interactions have multiple origins that cannot be understood simply on the basis of examining static structures.
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影响因子：
5.6
作者：
Holbrook, JA;Tsodikov, OV;Record, MT
通讯作者：
Record, MT
影响因子：
5.6
作者：
Kuznetsov, Serguei V.;Kozlov, Alexander G.;Ansari, Anjum
通讯作者：
Ansari, Anjum
影响因子：
2.9
作者：
FERRARI, ME;LOHMAN, TM
通讯作者：
LOHMAN, TM
DOI：
10.1073/pnas.57.2.423
发表时间：
1967-01-01
影响因子：
11.1
作者：
ADLER, A;GROSSMAN, L;FASMAN, GD
通讯作者：
FASMAN, GD
影响因子：
2.9
作者：
Kozlov, Alexander G.;Jezewska, Maria J.;Lohman, Timothy M.
通讯作者：
Lohman, Timothy M.