A generalized approach for NMR studies of lipid-protein interactions based on sparse fluorination of acyl chains
A generalized approach for NMR studies of lipid-protein interactions based on sparse fluorination of acyl chains
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基于酰基链稀疏氟化的脂质-蛋白质相互作用的核磁共振研究通用方法
DOI：
10.1039/c8cc02483a
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发表时间：
2018
影响因子：
4.9
通讯作者：
De Biasio A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
De Biasio A
稀疏的脂质结构增强了脂质的1H信号分散，使19 F NMR能够清晰地区分分子，并通过氟诱导的信号位移表明蛋白质的胶束插入。我们提出了一个最小的包埋方案，并说明了二-（4-氟）-庚酰磷脂酰胆碱胶束和增溶的七螺旋跨膜pSRII蛋白的概念。
Sparse lipid fluorination enhances the lipids' 1H signal dispersion, enables clean molecular distinction by 19F NMR, and evinces micelle insertion of proteins via fluorine-induced signal shifts. We present a minimal fluorination scheme, and illustrate the concept on di-(4-fluoro)-heptanoylphosphatidylcholine micelles and solubilised seven-helix transmembrane pSRII protein.