Probing amyloid fibril growth by two-dimensional near-ultraviolet spectroscopy.
Probing amyloid fibril growth by two-dimensional near-ultraviolet spectroscopy.
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DOI：
10.1021/jp201164u
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发表时间：
2011-05-19
影响因子：
3.3
通讯作者：
Mukamel, Shaul
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jiang, Jun;Mukamel, Shaul
跟踪淀粉样蛋白纤维的聚集动力学对于了解其形成机制以及最终开发错误折叠的蛋白质相关疾病的治疗方法至关重要。对一系列不同大小的β9-40淀粉样蛋白纤维的模拟研究表明，新的二维近紫外线(2DNUV)光谱包含多肽之间相互作用的特征特征。与非手性信号相比，手性2DNUV信号显示出更大程度的激子离域。特定峰的强度提供了纤维中肽的数量的直接测量。这些信号可以用来监测纤维生长动力学，一次一个肽。
Keeping track of the aggregation kinetics of amyloid fibrils is essential for understanding their formation mechanism and eventually developing treatments for misfolded protein-related diseases. A simulation study of a series of Aβ9–40 amyloid fibrils with different size, shows that novel two dimensional near-ultraviolet (2DNUV) spectra contain characteristic signatures of interactions between peptides. Chiral 2DNUV signals show a larger degree of exciton delocalization compared to their non-chiral counterparts. Intensities of specific peaks provide a direct measure of the number of peptides in a fibril. These signals could be used to monitor the fibril growth kinetics, one peptide at a time.
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