Projection structure of the CHIP28 water channel in lipid bilayer membranes at 12-A resolution.
Projection structure of the CHIP28 water channel in lipid bilayer membranes at 12-A resolution.
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脂质双层膜中 CHIP28 水通道的投影结构，分辨率为 12 A。
DOI：
10.1021/bi00209a001
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Verkman,AS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mitra,AK;Yeager,M;vanHoek,AN;Wiener,MC;Verkman,AS
19948年8月25日接收的Mandarin修订摘要：红细胞和几种上皮细胞类型中的渗透水跨质膜转运由CHIP 28促进，CHIP 28是一种水选择性膜通道蛋白。为了检查CHIP 28在膜中的结构，通过经由去污剂透析将去污剂溶解的蛋白质重构成合成脂质双层来产生纯化的和去糖基化的红细胞CHIP 28的大（1.5-2.5 μ m直径）、高度有序的二维（2-D）晶体。傅立叶变换计算从低剂量电子显微照片的这种晶体保存在负染色显示秩序，以12-A的分辨率。晶体点阵为四方晶系（α =99.2±1.4），具有平面群对称性pAg。12-A分辨率的投影密度图定义了膜平面中CHIP 28单体的分子边界和组织。该晶胞含有四个CHIP 28二聚体，每个二聚体由两个具有相反取向的椭圆形（37 X 25 A）单体组成。CHIP 28单体缔合以围绕垂直于其中排除染色的膜平面的4倍轴形成四聚体结构。CHIP 28的2-D晶体显示顺序延伸超过通常通过负染色实现的限制，因此可以通过冷冻电子显微镜进行高分辨率结构分析。
Revised Manuscript Received August 25, 19948 abstract: Osmotic water transport across plasma membranes in erythrocytes and several epithelial cell types is facilitated by CHIP28, a water-selective membrane channel protein. In order to examine the structure of CHIP28 in membranes, large (1.5-2.5-^ m diameter), highly ordered, two-dimensional (2-D) crystals of purified and deglycosylated erythrocyte CHIP28 were generated by reconstitution of detergent-solubilized protein into synthetic lipid bilayers via detergent dialysis. Fourier transforms computed from low-dose electron micrographs of such crystals preserved in negative stain display order to 12-A resolution. The crystal lattice is tetragonal (a= 6=99.2±1.4 A) with plane group symmetry pAg. A projection density map at 12-A resolution defines the molecular boundary and organization of the CHIP28 monomers in the membrane plane. The unit cell contains four CHIP28 dimers, each composed of two oblong-shaped (37 X 25 A) monomers with opposite orientations. The CHIP28 monomers associate to form tetrameric structures around the 4-fold axes normal to the membrane plane where stain is excluded. The 2-D crystals of CHIP28 display order extending beyond the limit typically achieved by negative staining and therefore may be amenable to high-resolution structure analysis by cryo-electron microscopy.
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