Protein recognition of hetero-/homoleptic ruthenium (II) tris(bipyridine)s for -chymotrypsin and cytochrome c
Protein recognition of hetero-/homoleptic ruthenium (II) tris(bipyridine)s for -chymotrypsin and cytochrome c
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异质/均质钌 (II) 三联吡啶对胰凝乳蛋白酶和细胞色素 c 的蛋白质识别
DOI：
10.1016/j.bmcl.2011.12.087
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
J. Ohkanda
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Y. Yamaguchi;N. Kato;H. Azuma;T.Nagasaki;J. Ohkanda
我们研究了异质/均质钌(II)三(联吡啶)金属配合物(RuII(bpy)3)的结构及其与α-胰凝乳蛋白酶(ChT)和细胞色素c(cyt c)的结合特性之间的关系。杂配化合物 1a 以 1:1 的比例与 ChT 和细胞色素 c 结合，而同配化合物 2 与 ChT 形成 1:2 蛋白质复合物，但与细胞色素 c 形成 1:1 复合物。这些结果表明，RuII(bpy)3 中识别腔的结构可以设计为与目标蛋白质形状互补。此外，RuII(bpy)3 复合物被发现是细胞色素 c 还原的有效抑制剂并渗透到 A549 细胞中。
We examined the relationship between the structures of hetero-/homoleptic ruthenium(II) tris(bipyridine) metal complexes (RuII(bpy)3) and their binding properties for α-chymotrypsin (ChT) and cytochrome c (cyt c). Heteroleptic compound 1a binds to both ChT and cyt c in 1:1 ratio, whereas homoleptic 2 forms 1:2 protein complex with ChT but 1:1 complex with cyt c. These results suggest that the structure of the recognition cavity in RuII(bpy)3can be designed for shape complementarity to the targeted proteins. In addition, RuII(bpy)3complexes were found to be potent inhibitors of cyt c reduction and to permeate A549 cells.