¹H, ¹³C, and ¹⁵N assignments of wild-type human γS-crystallin and its cataract-related variant γS-G18V.
¹H, ¹³C, and ¹⁵N assignments of wild-type human γS-crystallin and its cataract-related variant γS-G18V.
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DOI：
10.1007/s12104-011-9326-1
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发表时间：
2012-04
影响因子：
0.9
通讯作者：
Martin RW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brubaker WD;Martin RW
我们给出了178个残基的野生型γS晶体蛋白和与白内障相关的点突变γS-G18V的主链和侧链的核磁共振归属和结构分析。γS-晶状体蛋白是眼镜片的结构成分，多年来保持其溶解性和稳定性。γ、S晶体蛋白和易于聚集的变体的核磁共振指定和持续的结构研究将促进对白内障形成的理解。
We present the backbone and sidechain NMR assignments and a structural analysis of the 178-residue wild-type γS-crystallin and the cataract-related point mutant, γS-G18V. γS-crystallin is a structural component of the eye lens, which maintains its solubility and stability over many years. NMR assignments and continued structural investigations of γS-crystallin and aggregation-prone variants will advance understanding of cataract formation.
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影响因子：
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作者：
Baraguey, C;Skouri-Panet, H;Lequin, O
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作者：
Brubaker, William D.;Freites, J. Alfredo;Martin, Rachel W.
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作者：
DELAGLIO, F;GRZESIEK, S;BAX, A
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