Electron paramagnetic resonance and magnetic susceptibility studies of dimanganese concanavalin A. Evidence for antiferromagnetic exchange coupling.
Electron paramagnetic resonance and magnetic susceptibility studies of dimanganese concanavalin A. Evidence for antiferromagnetic exchange coupling.
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二锰刀豆蛋白 A 的电子顺磁共振和磁化率研究。反铁磁交换耦合的证据。
DOI：
10.1021/bi00398a058
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Brewer,CF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Antanaitis,BC;Brown3rd,RD;Chasteen,ND;Freedman,JH;Koenig,SH;Lilienthal,HR;Peisach,J;Brewer,CF
布拉德利C. Antanaitis，* Rodney D.布朗三世，北八度。丹尼斯·查斯汀，11号乔纳森·H。弗里德曼，-1-西摩H。Koenig，8亨利R.利连塔尔，8 JackPeisach，1和C. Fred Brewer，1987年4月22日接收于宾夕法尼亚州伊斯顿拉斐特学院物理系，18042，纽约布朗克斯阿尔伯特爱因斯坦医学院分子药理学系，10461，新罕布什尔州达勒姆新罕布什尔大学化学系，03824，和纽约约克敦高地IBM托马斯J.沃森研究中心;摘要：用电子顺磁共振（EPR）光谱和磁化率测量研究了伴刀豆球蛋白A与结合糖（SMMPL）的双Mn 2+复合物。SMMPL的室温X波段（9 GHz）EPR谱显示出相对较弱的宽共振，与在具有糖存在的Ca 2 +-Mn 2 +-伴刀豆球蛋白A（SCMPL）中发现的单核高自旋Mn 2+复合物的六线超精细分裂模式的谱相反。然而，在77 K时SMMPL的EPR谱由一系列重叠的图案组成，这些图案由11条g= 2.0附近的超精细分裂线组成，每个图案的成员间隔47 G，是SCMPL超精细分裂值的一半。这些11线的模式被保存在Q波段（35 GHz），表明锰离子在SMMPL形成自旋耦合，双核中心。正如预期的交换耦合系统，在77 K的EPR信号的SMMPL饱和在一个更高的微波功率比那些SCMPL或Mn 2 + aquoion。在4.2 ~ 1.4K之间，SMMPL的EPR信号强度也有明显的损失，这支持了锰离子对是交换耦合的观点。磁化率和低温EPR谱强度的温度依赖性可以用SMMPL中两个高自旋Mn ~（2+）离子是反铁磁性的模型来解释。交换耦合，各向同性耦合常数J= 1.8cm-1（对于自旋哈密顿量Hex= JS 1-S2）。由EPR谱估算出零场分裂D '为375 G。结果为SMMPL复合物中偶联的Mn 2+离子提供了直接证据，这与它们在蛋白质中的S1和S2位点的结合一致。
Bradley C. Antanaitis,* Rodney D. Brown III, 8 N. Dennis Chasteen, 11 Jonathan H. Freedman,-1-Seymour H. Koenig, 8 Henry R. Lilienthal, 8 JackPeisach, 1 and C. Fred Brewer*’1 Department of Physics, Lafayette College, Easton, Pennsylvania 18042, Department of Molecular Pharmacology, Albert Einstein College of Medicine, Bronx, New York 10461, Department of Chemistry, University of New Hampshire, Durham, New Hampshire 03824, and IBM Thomas J. Watson Research Center, Yorktown Heights, New York 10598 Received April 22, 1987; Revised Manuscript Received June 30, 1987 abstract: The double Mn2+ complex of concanavalin A with bound saccharide (SMMPL) was examined by electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy and magnetic susceptibility measurements. A room temperature X-band (9 GHz) EPR spectrum of SMMPL revealed a relatively weak, broad resonance in contrast to the spectrum with a six-line hyperfine-split pattern observed for the mononuclear, high-spin Mn2+ complex found in Ca2+-Mn2+-concanavalin A with saccharide present (SCMPL). The EPR spectrum of SMMPL at 77 K, however, consisted of a series of overlapping patterns of 11 hyperfine-split lines near g= 2.0 with members of each pattern separated by 47 G, half the value of the hyperfine splitting of SCMPL. These 11-line patterns are preserved at Q-band (35 GHz), indicating that the manganese ions in SMMPL form a spin-coupled, binuclear center. As expected for an exchange-coupled system, the EPR signal of SMMPL at 77 K saturates at a higher microwave power than those for SCMPL or Mn2+ aquoion. There is also a marked loss of EPR signal intensityfor SMMPL between 4.2 and 1.4 K, which supports the view that the pair of manganese ions is exchanged-coupled. The temperature dependence of both the magnetic susceptibility and the low-temperature EPR spectral intensity can be explained by a model in which the two high-spin Mn2+ ions of SMMPL are antiferromagnetica] ly. exchanged-coupled with an isotropic coupling constant J= 1.8 cm'1 (for the spin Hamiltonian Hex= JS1-S2). Zero-field splitting D'was estimatedto be 375 G from the EPR spectrum. The results provide direct evidence for coupled Mn2+ ions in the SMMPL complex, which is consistent with their binding at the S1 and S2 sites in the protein.
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