NMR resonance assignments of the lantibiotic immunity protein NisI from Lactococcuslactis
NMR resonance assignments of the lantibiotic immunity protein NisI from Lactococcuslactis
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乳酸乳球菌羊毛硫抗生素免疫蛋白 NisI 的 NMR 共振归属
DOI：
10.1007/s12104-015-9595-1
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发表时间：
2015
影响因子：
0.9
通讯作者：
J. Wöhnert
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
C. Hacker;N. A. Christ;E. Duchardt-Ferner;S. Korn;L. Berninger;P. Kötter;K.-D. Entian;J. Wöhnert
羊毛硫抗生素乳链菌素是一种小型抗菌肽，可对抗多种革兰氏阳性细菌。产生乳链菌肽的乳酸乳球菌表达四种基因，用于针对自身抗菌化合物进行自我保护。该免疫系统由脂蛋白 NisI 和 ABC 转运蛋白 NisFEG 组成。 NisI 通过共价连接的二酰基甘油锚附着在细胞质膜的外部。脂蛋白和ABC转运蛋白都是完全免疫所必需的，但确切的免疫机制仍不清楚。为了在结构水平上深入了解乳链菌肽生产菌株的高度特异性免疫机制，我们在此介绍了 NisI (25.8 kDa) 的主链共振分配，以及 NisI 分离的 12.7 kDa N 端和 14.6 kDa C 端结构域的几乎完整的 1H、15N、13C 化学位移分配。
The lantibiotic nisin is a small antimicrobial peptide which acts against a wide range of Gram-positive bacteria. Nisin-producingLactococcuslactisstrains express four genes for self-protection against their own antimicrobial compound. This immunity system consists of the lipoprotein NisI and the ABC transporter NisFEG. NisI is attached to the outside of the cytoplasmic membrane via a covalently linked diacylglycerol anchor. Both the lipoprotein and the ABC transporter are needed for full immunity but the exact immunity mechanism is still unclear. To gain insights into the highly specific immunity mechanism of nisin producing strains on a structural level we present here the backbone resonance assignment of NisI (25.8 kDa) as well as the virtually complete1H,15N,13C chemical shift assignments for the isolated 12.7 kDa N-terminal and 14.6 kDa C-terminal domains of NisI.
影响因子：
2.7
作者：
Shen Y;Bax A
通讯作者：
Bax A
影响因子：
64.8
作者：
SCHNELL, N;ENTIAN, KD;JUNG, G
通讯作者：
JUNG, G
影响因子：
4.8
作者：
Christ, Nina A.;Bochmann, Sophie;Woehnert, Jens
通讯作者：
Woehnert, Jens