Spectrin and phospholipids - the current picture of their fascinating interplay.
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DOI：
10.2478/s11658-014-0185-5
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发表时间：
2014-03
影响因子：
8.3
通讯作者：
Czogalla A
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bogusławska DM;Machnicka B;Hryniewicz-Jankowska A;Czogalla A
基于血影蛋白的膜骨架对于红细胞的机械稳定性和弹性至关重要。它主要有助于膜完整性、蛋白质组织和运输。通过血影蛋白四聚体连接在一起的两个跨膜蛋白大复合物在将膜骨架附着到细胞膜上发挥着至关重要的作用，但它们并不是唯一的。大量实验数据表明，血影蛋白和膜脂之间的直接相互作用对于细胞膜内聚力很重要。血影蛋白是一种多结构域、多功能蛋白，具有多个独特的结构区域，包括 CH 串联结构域内的脂质结合位点、PH 结构域和三螺旋片段，这些是隐藏在规则重复结构中的配体特异性的极好例子，正如最近显示的 β 血影蛋白的锚蛋白敏感脂质结合结构域。在这篇综述中，我们总结了有关血影蛋白和膜脂之间相互作用的知识现状。
The spectrin-based membrane skeleton is crucial for the mechanical stability and resilience of erythrocytes. It mainly contributes to membrane integrity, protein organization and trafficking. Two transmembrane protein macro-complexes that are linked together by spectrin tetramers play a crucial role in attaching the membrane skeleton to the cell membrane, but they are not exclusive. Considerable experimental data have shown that direct interactions between spectrin and membrane lipids are important for cell membrane cohesion. Spectrin is a multidomain, multifunctional protein with several distinctive structural regions, including lipid-binding sites within CH tandem domains, a PH domain, and triple helical segments, which are excellent examples of ligand specificity hidden in a regular repetitive structure, as recently shown for the ankyrin-sensitive lipid-binding domain of beta spectrin. In this review, we summarize the state of knowledge about interactions between spectrin and membrane lipids.
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